Darstellung der Proteine der Tierwelt; Xicht kristallisierbare Proteine. ;\QQ 



gewickelt, von dem sie leicht mechanisch entfernt werden können. Sie 

 werden hierauf fein zerschnitten, mit lOVoiger Kochsalzlösung- bis zum 

 Verschwinden der Biuretreaktion gewaschen, mit Wasser salzarm gewaschen 

 und bei 110" getrocknet. 



Ebenso reines Fibrin läßt sich natürlich durch Zusatz von Fibrin- 

 ferment oder fermenthaltigem Material zu den oben beschriebenen Fibri- 

 nogenlösungen darstellen. Es scheidet sich dann das Fibrin in feinen 

 Fäden ab, die sich leicht am Glasstab fixieren lassen und dann kurz mit 

 verdünnter NaCl-Lösung oder direkt mit heißem Wasser und Alkohol und 

 Äther behandelt werden. 



Beurteilung: Keine der eben genannten Isolierungsmethoden garan- 

 tiert die Gewinnung eines unveränderten Fibrins im strengsten chemischen 

 Sinne. Die ausgedehnten Extraktionen zur Befreiung von morphologischen 

 Elementen oder von Fermenten bedingen zumeist eine partielle Dena- 

 turierung des Fibrins oder eine Spaltung, sind also nicht absolut indifferent. 



Eigenschaften. Fibrin steht in seinen Löslichkeitsverhältnissen den 

 koagulierten Eiweißkörpern sehr nahe, unterscheidet sich aber von ihnen 

 durch seine relativ leichte Veränderlichkeit durch Salzlösungen. Die Eigen- 

 schaften der Elastizität und des physikalischen Verhaltens sind von dem 

 Aggregatzustand, d. h. von sei]ier Dichte außerordenthch abhängig. Mit 

 Salzbehandlung oder Alkoholbehandlung geht die Elastizität unter gleich- 

 zeitiger Schrumpfung verloren, im Kontakt mit W^asser kehrt sie partiell 

 unter QueUung wieder. In HCl oder Na OH quillt Fibrin gallertig auf. Es 

 ist sehr wahrscheinlich, daß die Änderung der äußeren physikalischen Eigen- 

 schaften die Begleit- oder Folgeerscheinung einer chemisch molekularen 

 Veränderung des Filnins ist. 



Mittlere Elementarzusammensetzung: C52-68, H6-8o, XKvOl, Sl-lO«/,,- 

 Koagulationstemperatur 75 ^. 



Qualitativer Nachweis. Niederschläge in Gestalt von Fetzen oder 

 Flocken, die in Gewebsflüssigkeiten vorkommen, werden durch Aufschlemmen 

 in W' asser und W^aschen mit 5 — lOVoiger thymolisierter Kochsalzlösung 

 von anderen Proteinen befreit. Man prüft dann das Verhalten gegen OP/o 

 Salzsäure (Quellung!) oder die leichte Verdaulichkeit durch Pepsinsalzsäure 

 (jNIagensaft). In der Wärme geht der Körper zum Teil in eine Lösung, 

 welche die Eiweißfarbenreaktionen gibt, über. 



4. Fibrinoglobulin galt bald als ein im Blutplasma präformiertes 

 Globulin, bald als ein aus dem Fibrinogen beim Übei-gang in Fibrin neben 

 diesem entstehendes Protein (Schmicdeherg , Heubner). Mit allergrößter 

 Wahrscheinlichkeit besteht die erstgenannte Auffassung zurecht (vgl. 1. c. 

 S. 364, Note 3, S. 365, Note 1 und S. 366, Note 1 ). 



Das Fibrinoglobulin findet sich im Serum. Wegen seiner gleichen 

 Eigenschaften gegen die fällende Wirkung von Kochsalz ist in allen nach 

 Hammarsten aus Blutplasma bereiteten Fibrinogenlösungeu das gesamte 

 Fibrinoglobulin des Plasmas enthalten. Die Trennung beider Körper mit 



Abderhalden, Handbuch der biochemischen Arbeitsmethoden. II. 24 



