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Hilfe der Fällung- durch Xatriunifluorid (vgl hei Fihrinogen) gelingt nur inso- 

 fern, als man glol)ulinfreies Fihrinogen darstellen kann, aher kein fihrinogen- 

 freies Glohulin, da die Fällung des Fihrinogens mit NaF keine (juantitative ist. 



Darstellung von Fihrinoglobulin aus Fihrinogenlösungen 

 imch Haimiiarsten.^) Man löst das genuine Fibrinogen in verdünnter Koch- 

 salzl()sung und bringt dasselbe durch Zusatz von Ferment oder ferm ent- 

 haltiger Lösung oder auch durch partielles Erwärmen auf 56" als Fibrin- 

 bzAv. Fibrinogenkoagulat zur Ausfällung. Das Filtrat dieses Niederschlags 

 enthält das Fibrinoglobulin, das man entweder durch weiteres Erhitzen der 

 Lösung auf 64" in denaturierter oder durch Sättigen der Lösung mit 

 Kochsalz in genuiner Form zur Abscheidung bringt. Statt Koclisalz 

 kann man auch Ammonsulfat verwenden. Die Fällungsgrenze des Fibrino- 

 globulins liegt bei 28% Salzsättigung. Die Fällung wird in der für (rlolm- 

 line ül3lichen Weise gereinigt (UmfäUung, Dialyse, Alkoholfällung). 



Die Darstellung aus spontan von Fibrinogen befreiten Lösungen, d. h. 

 aus Blutserum, erfolgt in ganz derselben, eben beschriebenen Weise. 



Die Elementaraualyse ergab die AYerte: C 52-70, H6-98. Xl(3-0(3''/n. 

 Koagulationstemperatur 64 — 66^. 



Der qualitative Nachweis ergibt sich aus den hier geschilderten 

 DarsteUungsmethoden. Die Koagulatioustemperatur von 64 — 66" ist für 

 das fibrinogenfi-eie Fibrinoglobulin charakteristisch, natürlich nur dann, 

 wenn die in Frage kommende EiweilJlösung frei von Muskeleiweißkörperu 

 ist. Da aber Fibrinoglobulin stets neben Fibrinogen vorkommt, so über- 

 zeugt man sich zuerst von der Anwesenheit des letzteren durch einen 

 Fermentversuch mit reinem Fibrinferment. 



5. Nukleoproteid aus Blutserum. 



Ein von PehelhaHng im Rinderblutserum entdecktes Nukleoproteid 

 wird heute zweckmäßig nach Angaben von Huiscavtp-) oder von Lieher- 

 meister ^) isohert. Der Körper scheint mit einem Proteid identisch, das 

 Freund und Joachim (1. c. S. 361, Note 1) bei der Aufteilung der Serum- 

 globuline von Mensch, Pferd und Rind fanden und als Nukleoproteid 

 bezeichnen (vgl. hierzu Serumglobulin, S. 357f.). 



Zur Darstellung dieses Körpers müssen große Mengen Serum ver- 

 wendet werden, da derselbe normalerweise höchstens zu 0"lö — 0'2"/oo iu 

 ihm enthalten ist. 



1 Volumen Rinderblutserum wird mit 2 Volumen Wasser verdünnt und 

 alsdann mit verdünnter Essigsäure bis zu deutlich saurer Reaktion versetzt. 



') 0. Hamwarste», Weitere Beiträge zur Kenntnis der Fibrinbildnng. Zeitschr. f. 

 phys. Chem. Bd. 28. S. 98 (1899). — Derselbe, Über die Bedeutung der bislieheu 

 Kalksalze für die Faserstoffgerinnuug. Zeitschr. f. phys. Chem. Bd. 22. S. 333 (1896). — 

 Ferner Mahjs Jahresb. 1882. S. 11. 



^) W. Hniscamp, i)ber die Eiweißk(irper der Thymusdrüse. Zeitschr. f. physiol. 

 Chem. Bd. 32. S. 191 (1901). 



^) G. Liehernicisfer, Über das Nukleoproteid des Blutserums, llofnicisfcr.'^ Beiträge. 

 Bd. 8. S.439 (1906). 



