Darstellung der Proteiiie der Tierwelt: Niclit kristallisierbare Proteine. ;)8l 



Qualitativer Naclnveis. Man beseitigt in der fragliclien Lösung die 

 Proteine durch iVuskoagulieren. Im Filtrat, das selbst nicht reduzieren soll, 

 fällt man mit Alkohol und prüft den entstandenen Niederschlag auf den 

 Gehalt einer Kohlehydratgruppe, indem man ihn mit 30/oiger Salzsäure 

 o Stunden lang kocht und die neutrahsierte Lösung mit Feld ing sdior Lösung 

 auf Reduktionsfähigkeit prüft. 



IL Proteine des Eidotters. Man bezeichnet die Dotterproteine als 

 Vitelline. Es sind dies Eiweißkörper mit Globulineigenschaften. Im Gegen- 

 satz zu diesen aber sind sie durch Kochsalz nicht fällbar. Da die Vitelline 

 in der Form und Reinheit, die wir nach den gebräuchUchen Methoden zu 

 erreichen vermögen, Phosphor enthalten, glaubte man, die Vitelline in die 

 (iruppe der Nukleoalbumine einreihen zu müssen. Da sie ferner, wie die 

 Xukleoalbumine , bei der Spaltung durch Pepsinsalzsäure oder gelinde 

 hydrolytische Agentien Parauukleine bzw. Paranukleinsäuren Uefern. 

 schien diese Gruppierung zu den Xukleoalbuminen um so mehr be- 

 rechtigt. Es mag wohl sein, daß einige der Eiervitelline , vielleicht jene 

 der Fischeier, den Xukleoall)uminen nahestehen; trotzdem ist der Hinweis 

 nötig, daß die Beteiligung des Phosphors am organischen Aufbau dieser 

 Proteine noch keineswegs sichergestellt ist. Es fehlt bis heute an der 

 Methode, diese Frage im positiven oder negativen Sinn zu entscheiden, und 

 die Möglichkeit, daß der Phosphor einer Lezithin- oder Nukleoproteidverun- 

 reinigung entstammt, muß stets in Betracht gezogen werden. 



1. Darstellung von Vitellin aus Vogeleidotter (Wei/l).^) Man er- 

 schöpft den Dotter vom Hühnerei lange Zeit mit Äther. Die zurückbleibende 

 weiße Masse wird in möglichst wenig lO^/oiger Kochsalzlösung gelöst und 

 aus der filtrierten Lösung mit Wasser gefällt. Man erhält dabei einen 

 Niederschlag, den man möglichst bald (noch vor dem Absitzen) abfiltriert, 

 da er wie die Globuline sehr schnell seine Löslichkeit in Salzlösungen 

 verUert. Das Lösen in Na Cl-Lösung und Fällen mit viel Wasser wird ein 

 zweites Mal wiederholt. Zur Lösung braucht man meist nur wenige 

 Tropfen der Kochsalzlösung. Die zuletzt gefällte Masse wird mit Alkohol 

 extrahiert (zur Befreiung von Lezithin !) und mit Äther getrocknet. Der 

 Körper stellt ein durch die Alkoholbehandlung sicher verändertes Roh- 

 viteUin dar. 



Darstellung nach Levene und AIsber</.-) 



Der Eidotter wird mechanisch vom Eiweiß getrennt, mit dem gleichen 

 Volumen lO^/oiger Na Cl-Lösung gemischt, mit Äther kräftig geschüttelt 

 und 24 Stunden stehen gelassen. Der abgeschiedene Äther wird beseitigt, 

 die Lösung erneut mit Äther geschüttelt und wieder 24 Stunden sich selbst 



^) Th. Weijl^ Beitrag zur Kenntnis tierischer und pflaiizliciicr Eiweißkorper. Zeitschr. 

 f. phys. Chem. Bd. 1. S. 74 (1878). 



2) P. L. Levene und C. Alsberf/, Zur Chemie der Paranukleinsäure. Zeitsch. f. phys. 

 Chem. Bd. 31. S. 543 (1901). 



