DarstelliiHg der Proteine der Tierwelt: Nicht kristallisierbare Proteine. :-)91 



Aus der Lösung scheidet sich das Globulin beim Dialvsieren meist 

 nicht aus, höchstens entsteht eine Trübung, die durch eine Spur Kochsalz 

 wieder in Lösung geht. Die Lösung fällt man mit Alkohol und trocknet 

 das gefällte Globulin in der üblichen Weise mit Alkohol und Äther. 



Die Darstellung eines reinen Globulins aus Molke, d. h. aus dem 

 Filtrat einer KäsefäUung, ist nicht ratsam, da auch Anteile des Molken- 

 eiweißes oder nicht gefällte Parakaseinanteile bei einer MgSOi-Sättigung 

 mit ausfallen können. 



Der Körper scheint mit dem Serumglobulin identisch zu sein. Koagu- 

 lationstemperatur 72'' in 5 — lO^/oiger NaCl-Lösung. 



4. Opalisin ist ein nicht globulin- oder albuminartiger Körper, 

 der sich in den Mutterlaugen des durch Essigsäure gefällten Kaseins von 

 Frauen-, Stuten- und Kuhmilch findet. Am reichsten ist seine Ausbeute aus 

 Frauenmilch, am geringsten aus Kuhmilch. 



Die Mengen und Eigenschaften dieses Körpers, ebenso wie die von 

 WroMetvski^) angewandte Darstellungsmethode sind so wenig präzisiert, daß 

 die Besprechung dieses atypischen Proteins hier übergangen werden darf. 



Die Eiweißkörper des Kolostrums sind nach den für die Milch 

 gültigen, oben beschriebenen Methoden darstellbar: Tiemann% Scheuen (1. c. 

 S. o90, Note 1 ). Das Kolostrumkasein ist in Spuren vorhanden und mit 

 dem der Milch identisch. 



Das Kolostrumglobulin, nach der Methode von Schdien dargestellt, 

 scheint, nach der Elementarzusammensetzung zu schließen (C 49'8;-i, HT'77, 

 N 15-28, S 1-24, C25-88Vo), von dem der Milch verschieden. Indeß ist zu 

 bedenken, daß das von Sehelien analysierte Präparat keinen Anspruch auf 

 absolute Reinheit machen kann, oder daß in dem von Tiemann analysierten 

 Kolostrumglobulin nur ein Globulinanteil, etwa der wasserlösliche Anteil, 

 vorgelegen hat. (Vgl. hierzu den Absatz über die Mehrzahl der Serum- 

 globuline.) 



Methoden zur (luantitativen Bestimmung der Proteine in 

 der Milch. 



1. Bestimmung des (iesamteiweißgehaltes der Milch. Fällung 

 mit Gerbsäure: Sehelien J) Man verdünnt 5 oder 10 cm^ Milch mit dem 

 Ofachen Volumen Wasser, fügt etwas physiologische Kochsalzlösung hinzu 

 und setzt nun einen Überschuß, etwa das iV^fache Volumen der ange- 

 wandten unverdünnten Mischung an Almenscher (ierbsäurelösung hinzu. 

 Diese Lösung bereitet man sich, indem man 4 r/ Gerbsäure in 8 cm^ 25" oiger 



*) Ä. Wroblewski, Ein neuer eiweißartiger Bestandteil der Milch. Zeitschr. f. phys. 

 Chem. Bd. 26. S. 308 (1893). 



") H. Tiemann, Untersuchungen über die Zusammensetzung des Kolostrums mit 

 besonderer Berücksichtigung der Eiweißkörper desselben. Zeitschr. f. phys. Chem. Bd. 25. 

 S. 363 (1898). 



») J.Sebelien, Studien über die analytische Bestimmungsweise der Eiweißkörper 

 mit besonderer Berücksichtigung der Milch. Zeitschr. f. phys. Chem. Bd. 13. S. 157 (1889). 



