J.-)Q Fr. Samuely. Darstellimg der Proteine der Tierwelt etc. 



sein. (Man prtift auf diese Säure, indem man diese Probe mit verdünnter 

 Salzsäure kocht und danach auf die Anwesenheit einer durch Hydrolyse 

 abgespaltenen Schwefelsäure mit Baryumchlorid prüft.) 



Naoh . der Ammoniakbehandlung wäscht man den Gewebsrückstand 

 mit Wasser und unterwirft ihn einer 4tägigen ^'erdauung mit wirksamem 

 Magensaft (Infus einer Magenschleimhaut mit 0-4<'/oiser Salzsäure). Der 

 unverdaute Rückstand, der aus Amyloid und Xukleinen besteht, wird zuerst 

 mit schwacher Salzsäure, dann mit Wasser auf dem Filter ausgewaschen. 

 Hierauf versetzt man die Masse mit sehr verdünnter Ammoniaklösung, in 

 welcher sich das durch Verdauung wohl irgendwie veränderte ..Amyloid" 

 nunmehr zum grölUen Teil auflöst. Aus der filtrierten ammoniakalischen Lö- 

 sung fällt man mit verdünnter Salzsäure einen reichlichen, flockigen — bis- 

 weilen auch gallertigen — Niederschlag, den man einer zweiten Pepsinsalz- 

 säureverdauung unterwirft. Den unverdauten Rückstand bringt man auf ein 

 Filter, wäscht mit Wasser aus, löst ihn in Ammoniak und fällt Anederum 

 mit Salzsäure. Den Niederschlag sammelt man auf einem Filter, wäscht 

 ihn mit Wasser frei von Ammousalzen und behandelt ihn mit einer 

 verdünnten Barythydratlösung. Hierdurch geht das Amyloid in Lösung und 

 wird durch Filtration von ungelösten Nukleinresten getrennt. Aus der Baryt- 

 lösung fällt man wiederum mit Säure und behandelt den abfiltrierten 

 Niederschlag mit Wasser, Alkohol und Äther. 



Das so dargestellte Amyloid ist kein intaktes (iewelisamyloid. Im 

 Gegensatz zu dem nach Hanssen dargestellten Körper enthält er Chon- 

 droitinschwefelsäure, ist also, so weit sich beurteilen läßt, nicht rein. 



Die Elementarzusammensetzung ist im Mittel: C 46-92, H6-60, N 1416, 

 P l-16Vo. 



Analytisch sind sehr inkonstante Werte gefunden worden. Es ist wahr- 

 scheinlich, daß auch der hohe Phosphorgehalt die Folge einer Beimengung 

 eines Nukleoproteids ist. 



Nachweis von Amyloid in Organen. Man versetzt das Rohorgan 

 oder einen dünnen Schnitt desselben a) mit Jod: es entsteht eine rötlich- 

 braune bis violette Färbung, h) mit Jod und Schwefelsäure: es entsteht eine 

 violette bis blaue Färbung, c) mit Methylviolett: es bildet sich eine rote oder 

 rötliche Farbe. Die Jodreaktionen fallen nicht bei allen Amyloidorganen 

 positiv aus. 



Anmerkung: Ein großer Teil der hier beschriebenen Proteine sind auf ihren 

 Gehalt an Aminosäuren untersucht worden. Vergleiche hierüber die Zusammenstel- 

 lung bei Emil Abderhalden: Lehrbuch der physiologischen Chemie. 2. Aufl. S. 233 ff. 

 Urban & Schwarzenberg, Berlin und Wien, 1909. Neuere Ergebnisse auf dem Gebiete 

 der speziellen Eiweißchemie. S. 74 ff. (iustav PMscher. Jena 1909. 



