Darstellung der Proteine der Tierwelt: Albuminoide. 441 



einige Stunden mit Wasser von 40" C behandelt ( kochendes Wasser ist zu 

 vermeiden). Nun wird die Substanz einer längeren Einwirkung von Pepsin- 

 salzsäure (0-2Voige Salzsäure) bei 38 — 40° und hierauf nach sorgiältiger 

 Entfernung der Säure einer Einwirkung von stark aktivem Trypsinalkali 

 (0'25'Voises Soda) unterworfen. Die beiden Yerdauungsprozesse müssen über 

 eine Woche hindurch in Gegenwart von Toluol und mit mehrfach ge- 

 wechselter Verdauungsflüssigkeit vorgenommen werden. Der Rückstand wird 

 nun durch Waschen, dann durch Dialyse säurefrei gemacht und schließlich 

 am Piückflußkühler mit einem Alkoholäthergemisch extrahiert. Xach Aus- 

 waschen mit warmem Äther wird das Produkt im Exsikkator getrocknet. 

 Über die Resultate der hydrolytischen Spaltung liegen für verschiedene 

 Keratine x4.ngaben vor. ^' - ^- *- °- ^} 



^) E. Fischer und Th. Därpinqhaus , Hydrolyse des Horns. Zeitschr. f. physiol. 

 Chem. Bd. 36. S. 462 (1902). 



^) E. Abderhalden und A. Voitinovici, Hydrolyse des Keratins aus Horu und Wolle. 

 Ibid. Bd. 52. S. 348 (1907). 



^) E. Abderhalden und E. R. Le Count , Die Monoaniinsäuren des Keratins aus 

 Gänsefedern. Ibid. Bd. 46. S. 40 (1905). 



■*) E. Abderhalden und H. G. Wells, Die Monoaniinsäuren des Keratins aus Pferde- 

 haaren. Ibid. Bd. 46. S. 31 (1905). 



-') E. Abderhalden und D. Fuchs, Der Gehalt yerschiedener Keratinarten an Glut- 

 aminsäure. Zeitschr. f. physiol. Chem. Bd. 57. S. 339 (1908). 



^) H. Buchfala, tjber das Mengenverhältnis des Cystins in verschiedeneu Horu- 

 substauzen. Zeitschr. f. physiol. Chem. Bd. 52. S. 474 (1907). 



