Allgemeine Technik und Isolierung der Monoamijiosäuren. 487 



Phosphorwolframsiiure gefällt. Die Verbmdimg; C12H26N2O5 ist offenbar 

 nicht die einzige vorhandene Verbindung dieser Art. In ihrer Mutterlauge 

 scheinen sich noch andere, noch nicht genau untersuchte, homologe Ver- 

 bindungen zu befinden. 



Das 1-Tyrosin ist durch seine Schwerlöslichkeit in Wasser charakte- 

 risiert, ferner durch verschiedene Farbenreaktionen. So färbt sich seine 

 Lösung mit Millons Heageuz intensiv rot. Wird Tyrosin in einigen Tropfen 

 warmer konzentrierter Schwefelsäure gelöst, die Lösung in Wasser ge- 

 gossen und mit Baryumkarbonat neutralisiert, filtriert und zu dem neu- 

 tralen Filtrat ein Tropfen neutraler Eisenchloridlösung zugesetzt, so tritt 

 eine schön violette Farbe auf (Pirias Probe). Gibt man ferner etwas festes 

 Tyrosin zu einigen Kul)ikzentimetern einer aus 1 Volumen Formalin, 45 Vo- 

 lumen Wasser und öö Volumen konzentrierter Schwefelsäure bestehenden 

 Lösung, so erhält man beim Sieden eine Grünfärbung (Dcniges-Mörner). 



l-T\TOsin zersetzt sich gegen ?,14— SIB». [7.]-^'= —8-64« in 21Voiger 



Salzsäure und — i:V2" in 4"/oi&^i' Salzsäure. 



Isolierung des Cystins.M 



Auch hier wird am besten mit rauchender Salzsäure hydrolysiert. 

 Das meist dunkel gefärbte Hydrolysat wird durch Kochen mit Tierkohle 

 möglichst entfärbt und das Filtrat mit S^Voiger Natronlauge bis zur 

 schwach sauren Reaktion versetzt. Nach längerem Stehen in der Kälte 

 tritt Kristallisation ein. Am besten Avartet man mehrere Tage zu und 

 filtriert dann ab. Der Filterrückstand enthält im wesentlichen Tyrosin und 

 Cystin. Um die beiden Aminosäuren zu trennen, wird das Gemisch in 

 heißem, lOVoigem Ammoniak gelöst, die Lösung abgeläihlt und nun Eis- 

 essig bis zur schwach alkalischen oder neutralen Reaktion zugegeben. Es 

 fällt zunächst Tyrosin aus. Zur Abscheidung des Cystins wird die Mutter- 

 lauge des Tyrosins mit Eisessig übersättigt. Das erhaltene Cystin darf 

 mit Millons Reagenz keine Reaktion mehr geben. Tritt Rotfärbung ein, 

 dann mul't die Abtrennung in gleicher Weise nochmals wiederholt werden. 



Isolierung des Tryptophans. 2) 



Zur Gewinnung des Tryptophans ist die Hydrolyse der Proteine mit 

 Säuren nicht geeignet. Zu seiner Darstellung verwendet man am besten 



^) K. A. H. Mocrner, Cystin, ein Spaltungsprodukt der Hornsubstauz. Zeitschr. f. 

 physiol. Chemie. Bd. 28. S. 595 (1899). — Zur Kenntnis der Bindung des Schwefels in 

 den Proteinstoffen. Ebendy, Bd. 34. S. 207 (190102). — E. Friedmann, Beiträge zur 

 Kenntnis der phj^siologischen Beziehungen der schwefelhaltigen Eiweißabkömmlinge. 

 1. Mitteilung. Über die Konstitution des Cj'stins. Hofmeisters Beiträge. Bd. 3. S. 1 

 (1902). — Emil Abderhalden, Hydrolyse des kristallisierten Oxyhämoglobin aus Pferde- 

 blut. Zeitschr. f. physiol. Chemie. Bd. 37. S. 484 (1903). 



^) F. Goidand Hopkins and Si/dnei/ W.Cole, A contributiou to the chemistry of 

 Proteids. I. Preliminary study of a hitherto midcscribed product of tryptie digestion 



