506 H. Steudel. 



Histidindichlorhydrat: CgHoXs 0^ . 2HC1. 

 MG = 228. IM = 35793. 

 N .• 31-58% C. 4-82Vo H. 18-42Vo N. 31-14Vo Cl. 

 Es sintert bei 225" und schmilzt bei 231 — 233". 

 Die freie Base dreht nach linlvs [7.]d = — 39*74ö, die salzsaure Lösung 

 nach rechts, und zwar nimmt die Drehung mit der Menge der Salzsäure zu. 

 Das Histidin bildet mit Salpetersäure, mit Platinchlorid und mit 

 Silbernitrat gut kristallisierende Doppelsalze. 



Versetzt man eine Lösung von Histidin mit Silbernitrat und dann 

 vorsichtig mit Ammoniak, Natronlauge oder Barytwasser, so erhält man 

 einen weißen, gelatinösen Niederschlag, der im Überschuß von Ammoniak 

 leicht löslich ist und folgende Zusammensetzung hat: 



Ce H7 Ag, N3 O2 . H, 0. MG = 387. 1. M. = 58 7 7 1 . 



is-eoVo c. 2-330/0 H. 55-8IV0 Ag. 



Das Histidin gibt mit Diazobenzolsulfosäure in sodaalkaUscher Lösung 

 intensive (dunkelkirschi'ote) Diazoreaktion. mit Bromwasser beim Erwärmen 

 rötUche bis duukelweinrote Färbung.') 



Zur Dlentifizierung des Histidins dient das Pikrolonat: 

 Cio Hg N, O5 . Cß Hg X3 O2. MG = 419-20. IM. = 62242. 

 45-80 Vo C- 4-09 o/o H. 23-440/0 N (gelbe Nadeln), in Wasser schwer löslich. 



F. P. = 225". 



A r g i n i n (Guanidin-a-Aminovaleriansäure ). -) 



Das bei der Hydrolyse von Eiweißkörpern gewonnene Arginin ist 

 gewöhnlich rechtsdrehend, es kristallisiert in rosettenförmigen Drusen 

 von prismatischen Nadeln, reagiert stark alkalisch und zieht begierig 

 Kohlensäure an, die beim Verdampfen der Lösung wieder entweicht. 

 F.P. = 207". Leicht löslich in Wasser, unlöslich in Alkohol. 



') Fr. Kiioop, Eine Farbeureaktion des Histidins. Beiträge zur ehem. Pliysiologie 

 und Pathologie. Bd. 11. S. 336 (1908). 



-) Beschreibung des Arginins und seiner Salze: E. Schuhe und E. Steiger, Über 

 das Arginin. Zeitschr. f. physiol. Chemie. Bd. 11. S. 43 (1886). — S. G. Hedin, Über ein 

 neues Spaltungsprodukt der Hornsubstanz. Zeitschr. f. physiol. Chemie. Bd. 20. S. 186 

 (1895). — S. G. Hedin, Über die Bildung von Arginin aus Proteinkörpern. Zeitschr. f. 

 physiol. Chemie. Bd. 21. S. 155 (1895). — W. Gulewitsch, Über das Arginin. Zeitschr. f. 

 physiol. Chemie. Bd. 27. S. 178 (1899). — W. Gulewitsch, Nachtrag zu meiner Mitteilung 

 über das Arginin. Zeitschr. f. physiol. Chemie. Bd. 27. S. 368 (1899). — I). Laurou; 

 Über Benzoylieruug der Hexonbasen. Zeitschr. f. physiol. Chemie. Bd. 28. S. 585 (1899). 

 — H. Steudel, Das Verhalten der Hexonbasen zur Pikrolonsäure. Zeitschr. f. physiol. 

 Chemie. Bd. 37. S. 319 (1903) und Bd. 44. S. 157 (1905). — 0. Hiesser, Zur Kenntnis 

 der optischen Isomeren des Arginins und Ornithins. Zeitschr. f. physiol. Chemie. B. 49. 

 S. 211 (1906). — Fr. Kutscher, Die Überführung des rechtsdrehendeu Arginins in die 

 optisch inaktive Modifikation. Zeitschr. f. physiol. Chemie. Bd. 32. S. 476 (1901). — 

 E. Schulze, Einige Bemerkungen über das Arginin. Zeitschr. f. physiol. Chemie. Bd. 29. 

 S. 329 (1900). 



