Isolierung von Polypeptiden unter den Abbauprodukten der Proteine. 5^1 



Es läßt sich in diesem Falle nur aussagen, daß ein aus GlykokoU und 

 d-Alanin bestehendes Dipeptid aufgefunden worden ist. 



Wird zur Isolierung von Polypeptiden ß-Naphtalinsulfochlorid 

 angewendet, so wird in genau der gleichen Weise vorgegangen, wie bei 

 der Darstellung von ß-Naphtalinsulfoderivaten der Aminosäuren (vgl. S. 495). 

 Die ß-Naphtalinsulfoverbindungen der Polypeptide haben noch eine ganz 

 besondere Bedeutung durch die Beobachtung erlangt, daß es gelingt, bei 

 der totalen Hydrolyse unter bestimmten Bedingungen die Polypeptidkette 

 so zu sprengen, daß die Bindung der ß-Naphtalinsulfogruppe mit der Amino- 

 säure erhalten bleibt. Wird z. B. ß-Naphtalinsulfo-glycyl-d-alanin mit lOVoigei" 

 Salzsäure gekocht, so entsteht neben d-Alanin ß-Xaphtalinsulfo-giycin. Bei 

 Dipeptiden läßt sich auf diese Weise die Struktur feststellen, und bei 

 höheren Polypeptiden kann man wenigstens die Stellung der mit dem 

 ß-Naphtalinsulfochlorid reagierenden Aminosäure genau bestimmen. Kompli- 

 ziertere Verhältnisse treten dann ein, wenn Tyrosin am Aufbau eines Poly- 

 peptids beteihgt ist. Es kann je nach seiner Stellung im Polypeptid eine 

 oder zwei ß-Naphtalinsulfogruppen aufnehmen. 



Sehr schwierig gestaltet sich die direkte Isolierung von Poly- 

 peptiden aus den Abbauprodukten einer partiellen Hydrolyse. Wir sind 

 einstweilen auf tastende Versuche angewiesen. Bestimmte Regeln lassen 

 sich nicht angeben, ^j In erster Linie wird man nach typischen Fällungs- 

 reaktionen suchen. Sehr zweckmäßig wird zunächst eine Trennung der ver- 

 schiedenartigen Abbauprodukte durch Phosphorwolframsäure herbeigeführt 

 und dann mit Quecksilbersulfat (vgl. Tryptophan S. 487) auf tryptophan- 

 haltige Produkte und mit Silbernitrat nach vorheriger Neutralisation mit 

 Ammoniak auf Abbauprodukte, an deren Aufbau (jlutaminsäure be- 

 teihgt ist, gefahndet, ferner wird man Subhmat zum Nachweis histidin- 

 haltiger Körper verwenden usw. Eine systematische Anwendung aller be- 

 kannten Fällungsreaktionen gestattet wenigstens, das große Gemenge von 

 Spaltprodukten in mehr einheitliche Gruppen zu trennen. Es wird wohl 

 selten gelingen, ein komplizierteres Spaltprodukt direkt nach seinem Aufbau 

 aufzuklären. In allen Fällen wird man ein isoHertes Produkt so lange 

 reinigen und von Beimengungen trennen, bis es auf eine bestimmte Kombi- 

 nation von Aminosäuren passende Analysenzahlen gibt und auch das 

 Molekulargewicht und das Resultat der totalen Hydrolyse in Einklang mit 

 der angenommenen Verbindung steht. Man wird dann versuchen, durch 

 partielle Hydrolyse zu einfacheren Produkten zu gelangen und ferner vor 

 allem auch den Verlauf des fermentativen Abbaus verfolgen. In letzter 

 Linie sind wir auf die synthetisch dargestellten Polypeptide angewiesen 

 und erst, wenn ein erhaltenes Produkt mit einem solchen in jeder Beziehung 

 übereinstimmt, wird man von einem Abbauprodukt bekannter Art sprechen 

 dürfen. Hervorgehoben sei noch, daß in manchen Fällen die Einführung 



') Vgl. hierzu ^>/w7 Abderhalden, Partielle Hydrolyse einiger Proteine. Zeitschr. 

 f. physiol. Chemie. Bd. 58. S. 386 (1909). 



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