1282 K. Fri cdm.i Jin und li. l\riii|)f. 



Erster Abschnitt. 



Forniylieren. 



Die FJiit'iilHnn.u- des Restes der Ameisensäure: II. CO — in Nlla-halti^e 

 Suhstan/en wird mit Hilfe von wasserfreier Ameisensäure erreicht, z.B. 

 entstehen die Formylverbindungen von Aminosäuren in guter Ausbeute beim 

 Kochen der letzteren mit trockner Ameisensäure. Die Formylderivate 

 zeichnen sich vor anderen Acylderivaten durch ihre leichte Verseifbarkeit 

 aus. Während z. B. die Verseif ung des Benzoyl-leucins durch mehr- 

 stündiges Kochen mit der lOOfachen Menge 10"/oiger Salzsäure bewirkt 

 wirdM. ist die Hydrolyse dos Formyl-1-leucins schon nach 1- 1 ^/o^^tündigem 

 Kochen mit der lOfachen Menge lOVoitof"!" Salzsäure beendigt.^) Die Gefahr 

 der partiellen Razemisierung ist daher gering. Mithin eignen sich die Formyl- 

 derivate der Aminosäuren ganz hervorragend zur Spaltung der Amino- 

 säuren in die optisch-aktiven Komponenten, eine Methode, die von Emil 

 Fischer und seinen Schtilern ausgearbeitet w^orden ist. 



Darstellung des Formyl-dl-leucins (Formyl-dl-x-amino- 

 isocapronsäure^): 



^|{'>CH.CH2.CH(NH2).COOH - ^ ^JJ'>CH.CH2.CH(NH.C0.H).C00H 



Leucin Formyl-leucin. 



(a-Amino-isocapronsäure) 



Leucin wird mit der l^j fachen Menge wasserfreier, käuflicher Ameisensäure (von 

 98"57o) in einem mit kurzem, kapillarausgezogcnem Steigrohr versehenen Kolben 3 Stunden 

 auf dem Wasserhade erhitzt. Darauf wird das Lösungsmittel bei einem Druck von 20 tjitn 

 möglichst vollständig verdampft und der zurückhleibende Sirup abermals mit der gleichen 

 Menge Ameisensäure 3 Stunden auf 100" erhitzt. Jetzt wird wieder ahdcstilliert und 

 diese Operation nochmals wiederholt. BeimA'erdampfeii erstarrt der Rückstand kristallinisch. 

 Er wird mit etwa der l'/of^^chen Menge eiskalter Normal-Salzsäure verrieben, scharf ab- 

 gesaugt und mit wenig eiskaltem >Vasser sehr sorgfältig gewaschen, um alle Salzsäure 

 zu entfernen. Nach dem Trocknen im Vakuum wird das Produkt in der dreifachen Menge 

 Wasser gelöst und diese Lösung mit Tierkohle aufgekocht. Beim starken Abkühlen er- 

 starrt das Filtrat zu einem dicken Kristallbrei. 



*) Emil Fisc/icr, Spaltung razemischer Aminosäuren in die optisch-aktiven Kom- 

 ponenten, m. Ber. d. Deutsch, ehem. Ges. Bd. 33, S. 2376 (1900). — Vgl.: Derselbe, 

 Untersuchungen über Aminosäuren, Polypeptide und Proteine (1899 — 1906). S. 124 

 (Berlin, Jul. Springer, 1906). — Emil Fischer und 0. Weichhold, Spaltung der 

 Phenvl-aminoessigsäurc in die optisch-aktiven Komponenten. Ber. d. Deutsch, ehem. Ges. 

 Bd. 41, S. 1286 (1908). 



2) Emil Fischer und 0. Warhurg, Spaltung des Leucins in die optisch-aktiven 

 Komponenten mittelst der Formylverbindung. Ber. d. Deutsch, ehem. Ges. Bd. 38. S. 4002 

 (1906). 



ä) Emil Fischer und O. Warburc/, loc. cit. S. 3998. — Siehe auch über die Dar- 

 stellung anderer Formylverbindungen von a-Aminosäuren: Formyl-dl-valin: Emil 

 Fischer, Spaltung der a-Aminoisovaleriausäure in die optisch-aktiven Komponenten. Ber. 

 d. Deutsch, ehem. Ges. Bd. 39, 8.2322(1906). Formyl-dl-a-amino-n-kapronsäure: 

 Demetrins Marko (Kasan), Spaltung der a-Amiuo-n-kapronsäui-e in die optisch-aktiven 



