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Pflanzensäfte gerinnen. In neuester Zeit gewannen Wolff und Feen- 

 bach (1) aus unreifen und keimenden Samen, aus Blättern und anderen 

 Organen die Amylokoagulase, die eine bei 130" bereitete. 4-proz. 

 Stärkelösung zur Gerinnung bringt. Die chemische Natur dieser Vor- 



ögänge ist noch ganz in Dunkel gehüllt. 



Ebenfalls noch unaufgeklärt ist die Wirkungsweise der Kinasen, 

 Enzyme, welche andere, an sich unwirksame Substanzen, wie z. B. in- 

 aktives Pankreassekret, proteolytisch wirksam machen, ohne für sich 

 allein lösend wirken zu können; vielleicht (?) handelt es sich hier, wie 



10 für einen Spezialfall Laxkoy (1) betont, nur um eine Art des Zusammen- 

 wirkens oder Yorarbeitens. wie bei Pepsin und Trypsin, oder aber die 

 Kinase befreit das andere Enzym erst aus einer Bindung (Proenzym, 

 vgl. u.), die es nicht zur Wirkung kommen ließ. 



Eine ganz andere Klasse von Enzjmien bilden die Oxydasen, 



15 deren Wirkung darin besteht, molekularen Sauerstoff zu spalten und 

 damit aktiv zu machen. Das erste solche Enzym wurde von Yoshida (1) 

 im Saft des Lackbaums, Bhus vernicifcra L., gefunden und darum später 

 von Beeteaxd (1, 2) Laccase genannt. Aelmliche Enzyme sind dann 

 in allerhand andern Organismen gefunden worden. Sie lösen cha- 



20 rakteristische Farbreaktionen aus. bläuen z. B. an der Luft Guajak- 

 tinktur, schwärzen Tyrosin durch Oxydation zu Homogentisinsäure (vgl. 

 GoxNEEMANN [1]\ weshalb Beeteand (3) für eines von ihnen den Namen 

 Tyrosin ase eingeführt hat. Nicht alle Oxydasen sind von gleicher 

 Wirkungsart; so fand Geüss (5), daß die Oxydase obergäriger Hefe 



25 nicht auf Guajak, wohl aber auf Tetramethylparaphenylendiamin ein- 

 wirkt, und unterscheidet darum Guajak- und Amin-Oxydasen. 



Den Oxydasen verwandt sind die Peroxydasen, die nicht das 

 Sauerstoffmolekül, wohl aber Peroxyde, wie das des Wasserstoffs, zu 

 spalten vermögen. Sie bewirken in Gegenwart von H0O.3 oder anderen 



30 Peroxyden die gleichen Farbreaktionen wie die Oxydasen mittelst atmo- 

 sphärischen Sauerstoff"s. Häufig sind Oxydasen und Perox3'dasen ver- 

 einigt, wie in dem von Eaciboeski (1, 2) in vielen Pflanzen nachge- 

 wiesenen Leptomin. Chodat und Bach (5) nelnnen an. die von ihnen 

 untersuchte Oxydase bestehe aus zwei Enzymen, einem ein Peroxyd 



35 bildenden Sauerstoffüberträger, der Oxj^genase, und einem das Peroxyd 

 aktivierenden Anteil, der Peroxydase. Nach der eigenartigen Natur 

 des Hydroperoxyds dürfen wir annehmen, daß es sowohl durch Oxydation 

 als auch durch Reduktion zerlegt werden kann: 



H.O, + = H.O-fO, 



40 h.;o;-o=h;o. 



Außer diesen kennen wir andere Enzyme, die man nach Loew's (1) 

 Vorgang als K a t a 1 a s e n bezeichnet, welche Hydroperoxyd reduzieren, 

 und zwar vermutlich zu molekularem Wasserstoff' und Sauerstoff: 



H,0., = H, + 0,. 



45 Die Katalasen geben mit Wasserstoffsuperoxyd keine Guajak- 



reaktion, können also nicht das Peroxj^d aktivieren. 



Nach Abelous und Aloy (1) soll es im Tier- und Pflanzenreich Enzyme 



geben, die gleichzeitig reduzierend und oxydierend wirken, 



die z. B. Salicylaldehyd zu Salicylsäure oxydieren, jedoch nur im Beisein 

 50 von Kaliumchlorat oder ähnlichen sauerstoffreichen Verbindungen, welche 



sie reduzieren. 



