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S. 137) festg-estellt hat. Die genauere Kenntnis verdanken wir Henri (1). 

 Dieser fand: 





ki(l+^) 



(a — x), oder 



(4) 2k, = ^^.lgnat|±^. 



5 Während also l)ei der Säure-Inversion die jeweilig aktive Menge 

 fa— X) des Rohrzuckers mit einem konstanten Faktor k multipliziert die 

 Reaktionsgeschwindigkeit dx:dt ergibt, ist bei der Enzj'm-Inversion der 



Faktor k^ • (1 + — ) von Gleichung (3j mit fortschreitender Inversion ver- 

 a 



änderlich, und zwar nimmt er proportional dem relativen Inversionsgrad 



iox:a zu, wie der Ausdruck in der eckigen Klammer zeigt. In jedem 

 Moment ist die Geschwindigkeit der Reaktion nur von der Konzentration 

 der vorhandenen Saccharose und des Invertzuckers abhängig (abgesehen 

 von der Temperatur, vgl. u.), nicht aber vom Zustande des Enz3'ms. 

 Hohe Anfangskonzentrationen geben etwas geringere Wirkung, als der 



15 Proportion entspricht, vielleicht infolge des osmotischen Druckes. Die 

 von Henei gefundene Formel konnten Beown (1) für die alkoholische 

 Gärung, Beown und Glendjnnikg (1) für die Diastase bestätigen. Die 

 Labwirkuug dagegen fand Fuld (1) von der Menge des Caseins unab- 

 hängig. 



20 Im obigen liegen noch verhältnismäßig einfache Beziehungen vor. 

 Eine Reihe von weiteren Umständen kann aber den Gang der Enzym- 

 wirkung beeinÜussen , so daß die Feststellung des Verlaufs große 

 Schwierigkeiten bereitet. Beedig (2) sagt: „Es scheint, als wenn ge- 

 rade in der Enzj'mchemie Fälle von Reaktionen mit Gegenreaktion, 



25 Folge Wirkung und Nebenreaktion vorliegen, deren Bearbeitung selbst 

 dem geübtesten Kenner der chemischen Kinetik erhebliche Mühe be- 

 reiten dürfte, und für welche sogar die mathematischen Formeln erst 

 ad hoc zu entwickeln sind." Solche verwickeitere Verhältnisse treten 

 z. B. dann ein, wenn die Produkte der Enzym Wirkung diese selbst 



30 fördernd oder hemmend beeinflussen. So geht nach Connsteix, Hoyee 

 und Waetenbeeg (1) die Wirkung der Lipase aus Ricinussamen sprung- 

 artig in die Höhe, wenn erst einige Prozente freier Fettsäure entstanden 

 sind. Auch scheint die Regel, daß der Katalysator selbst während der 

 Katalj'se und durch dieselbe sich nicht verändere, durchaus nicht für 



35 alle Enzyme volle Gültigkeit zu haben. So ist z. B. durch Tammann (1) 

 für das Emulsin eine sehr starke Schädigung durch die Spaltungspro- 

 dukte festgestellt worden. Allmähliche Veränderung des Enzyms muß 

 aber naturgemäß auch den Gang der Katalyse verändern. 



In hohem Maße wird die Enzymwirkung, wie auch jede anorganische 



40 Katalyse, durch die Temperatur beeinflußt; die Gipfel der für jeden 

 Einzelfall sich ergebenden Kurven liegen sehr verschieden, unterliegen 

 auch Aenderungen durch begleitende Umstände, Konzentration der 

 Substanz, Menge des Enzjmis, Säuren, Alkalien, Salze usw. Für 

 die Alkoholase liegt das Optimum nach E. Büchner (1) unter 30"; 



45 das Pepsin wirkt am raschesten bei ca. 40^, das Emulsin zwischen 

 45 ^ und 50 ^ , die proteolytischen Elnzyme des Gerstenmalzes nach 

 Feenbach und Hubeet (1) bei 60", die Koagulase der Hefe nach 

 Rapp (1) bei 80" usw. Andrerseits hebt eine Temperatur von O'^ oder 



