— 272 — 



und die physikalischen Eigenschaften der Enzyme anzuschließen. 

 Ersterer ist im allg-emeinen noch ziemlich dunkel. Zwar sind viele 

 Enzj'me als Eiweißkorper angesprochen worden, und wohl auch mit 

 Recht, indessen läßt sich der exakte Beweis schwer erbringen. Es 



5 könnte auch das Enzym in irgend einer Weise (durch Verbindung, 

 Lösung, Adsorption) mit einem Eiweißkörper unauflöslich A'erkettet sein, 

 ohne selbst Eiweiß zu sein. Die Tatsache, daß Enzyme durch Erhitzen 

 früher oder später (meist zwischen 50 und 80", manche schon eher) un- 

 wirksam werden, spricht nur für ihre Kolloid- und Katalysator-Natur; 



10 denn auch anorganische Katalysatoren verlieren bei »Siedetemperatur 

 ihre spezifische Fähigkeit, wie u. a. erst in neuester Zeit Pokodko (1) 

 für die oxydasische Eigenschaft des Eisenchlorids gezeigt hat. Auch 

 gegenüber Giften zeigen die Enzyme eine merkwürdige Aehnlichkeit mit 

 jenen; vgl. die von Beedig (1) beobachtete „Vergiftung" kolloidalen 



15 Platins mittelst Blausäure. Bezüglich der theoretischen Frage, ob wir 

 von ,.Leben" und ..Tod" der Enzyme sprechen dürfen, sei nur das eine 

 gesagt : es gibt auch hierin, wie überall in der Natur. Uebergänge, und 

 jede Grenze ist künstlich. Wir dürfen die Euz^^me also nur mit Vor- 

 behalt zu den Eiweißkörpern stellen: mit ihrer Bezeichnung als Abbau- 



20 Produkte des Eiweiß ist ebenfalls nicht viel gewonnen, weil sich schwer 

 sagen läßt, welche Inhaltsstofte der Zelle denn nicht aus dem Eiweiß 

 hervorgehen. Versuche, die chemische Natur der Enzyme zu ergründen, 

 sind zahlreich gemacht worden. Danach scheint unter ihnen eine 

 weite Mannigfaltigkeit zu herrschen. 



25 Besonders interessant und weiterer Fortführung wert sind die 

 Untersuchungen über Einwirkung eiweißspaltender Enzyme auf andere 

 Enzyme, wie sie von Weoblewski, Bedxaeski und Wojczyxski d) be- 

 gonnen wurden: Pepsin und Tr^'psin schädigen sich gegenseitig; von 

 beiden wird Invertin und Emulsin nicht angegriffen. Diastase wird 



sogar nicht von Trypsin, anscheinend ein wenig von Pepsin geschwächt. 

 Chodat und Bach (3) fanden Pilzoxydase durch Fäulnisbakterien nicht 

 zerstörbar. 



Die Invertase erhielt A. Osboexe(I) durch fraktionierte Ausfällung 

 als einen Köri)er mit 44.54 Proz. Kohlenstoff, 6,52 Proz. Wasserstoff" und 



356,1 Proz. Stickstoff', den er für verwandt mit den Peptonen hält. Nach 

 SaijKowski (2) wären Osboen-e"s Präparate noch stark mit Kohlenhydraten 

 verunreinigt gewesen; das durch Salkowski selbst hergestellte Invertin 

 hatte höheren Stickstoftgehalt, bis zu 16.86 Proz., war auch stets phosphor- 

 haltig, gab aber keine Eiweißreaktion. ^^'Eo'BLEwsKI (3) befand die 



40 Invertase als durch Ammonsulfat nicht aussalzbar, also wohl zu den Pro- 

 teosen oder Peptonen gehörig. Nähere Angal)en über das Invertin der 

 Hefe wird das 19. Kapitel des IV. Bandes bringen. Ein ganz anderer 

 Körper als die Hefeninvertase, viel leichter zerstörbar und darum wohl 

 dem Zellplasma näher verwandt, ist nach E. Fischee und P. Lindnee (1) 



45 die Invertase von Monilia Candida. 



Die Endo t r y p t a s e der Hefe wird im 20. Kapitel des IV. Bandes 

 ihre eingehende Betrachtung finden. 



Unter den spezifischen Bakterienenzymen ist das Pyocyanolysin 

 aus Bac. pyorijaneus ein interessanter und viel umstrittener Körper. 



öoBuLLOCH und Huntee (1) fanden, daß es in Lösung nach 15 Minuten 

 durch Kochen zerstört wird, im Bakterienleib ist es ein wenig wider- 

 standsfähiger. Klimoff (1) konnte es jedoch 30 Minuten lang kochen, 

 Weingeeofe (1) sogar auf 120" erhitzen, ohne daß Zerstörung eintrat; 



