— 676 — 



vergleicht die Oxydasen mit dem Hämoglobin, scheint sie also für Körper 

 zu halten, welche leicht Sauerstoff anlagern, denselben aber auch leicht 

 wieder abgeben. Eaciborski (3) teilt mit, daß wenigstens die Inter- 

 cellular-Oxydase von Nymphaea mit Enzymen nichts zu tun hat. 



5 Noch weniger gut begründet als die Enzymnatur der Oxj^dasen usw. 

 erscheint indessen die Auffassung der die vitalen oder postmortalen ße- 

 duktionsvorgänge in und durch Organismen bewirkenden Körper als 

 Enzyme (Reduktasen oder Hydrogenasen). Will man auch dem Einwand, 

 daß ein reduzierendes Enzym einen mit Energieverbrauch einhergehenden, 



10 endothermalen Vorgang auslösen müßte, ein besonderes Gewicht nicht 

 beilegen, so kann um so weniger verkannt werden, daß manche der von 

 den Autoren hierher gerechneten Vorgänge (Reduktion von Schwefel, 

 von Farbstoffen u. dergl.) nach Rühmann und Spitzer (1), Abelous und 

 Gerard (2), Heffter (1), Maassen (1) und Johannsen (1) durch Kochen 



15 der „Enzyme" oder durch Blausäure nicht oder nur wenig gestört werden, 

 während das allerdings bei anderen Reduktionsvorgängen der Fall ist, 

 so z. B. bei der Reduktion der Nitrate und des Nitrobenzols, die von 

 Abelous und Gerard (3 u. 4), Maassen (1), Stepanow (1), Kastle und 

 Elvove (1) und Vogelsohn (1) studiert worden ist. Schon im Jahre 



20 1904 haben Heffter und Hausmann (1) den Nachweis geliefert, daß 

 die von Heffter (1) aufgefundene Reduktion der Kakodylsäure und die 

 Reduktion von Schwefel durch tierische Gewebe und Eiweißkörper mit 

 enzymatischen Vorgängen nichts gemeinsam haben. Die damals ausge- 

 sprochene Vermutung, daß diese Reduktionen durch labilen, in den Ei- 



25 weißkörpern mercaptanartig gebundenen Wasserstoff bewirkt werden, 

 fand Heffter (2) neuerdings bestätigt. Mit Hilfe von Cystein und 

 anderen Sulfhydrjlverbindungen ließen sich Arsensäure zu arseniger 

 Säure, Jodate zu Jodiden, Tellurite und Tellurate zu Tellur, Quecksilber- 

 chlorür zu Quecksilber, ferner Kakodylsäure sowie Pikrinsäure, endlich 



30 auch Farbstoffe reduzieren, alles Reduktionen, welche von verschiedenen 

 Autoren Enzymen zugeschrieben worden sind, und w^eiter ließ sich auch 

 noch feststellen, daß das Gelingen des Nachweises von Sulfhydrylver- 

 bindungen in tierischen Geweben Hand in Hand mit der Reduktions- 

 fähigkeit gegenüber Schwefel geht. Wenn in gewissen Fällen die Re- 



35 duktionswirkung von Säften und Extrakten durch Erhitzen geschwächt 

 oder vernichtet wird, so z. B. bei Hefenpreßsaft nach Hahn (1), bei 

 tierischen Organen nach Johannsen (1), so rührt das w^ahrscheinlich 

 von der leichten Veränderlichkeit der Sulfhydrylgruppe her. AVie die 

 Reduktion der Nitrate dui'ch Gewebesäfte zu erklären ist, die durch 



40 Sulf hydrylverbindungen nicht zu erzielen war. läßt Heffter zunächst 

 unentschieden. Nach Wröblewski (1) ist die Nitratreduktion im Hefen- 

 preßsaft wohl nicht enzym atischer Natur. 



Mit Recht weist Heffter unter Bezugnahme auf Engler und 

 Broniatowski (1) darauf hin, daß der Nachweis der reduzierenden und 



45 autoxydablen Sulf hydrylverbindungen in der Zelle auch einen Fortschritt 

 für die Aufklärung der Oxydationsvorgänge bedeuten dürfte. Bei jeder 

 Autoxydation entstehen Peroxyde, welche ihrerseits wieder oxydierend 

 wirken können. Damit ist wieder an die Anschauungen von Schönbein, 

 Hoppe -Seyler und Traube angeknüpft, welche Reinke (2) für die 



50 Pflanzenphysiologie nutzbar zu machen bestrebt war. Man vergleiche 

 auch Ehrlich (1). 



Was die Tyrosinase anbetrifft, so ist schon auf S. 670 auf einige 

 dunkle und widerspruchsvolle Punkte hingewiesen worden. Hier sei 



