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was sich hauptsächlich darin zeigt, daß sie bei neutraler und schwach 
alkalischer Reaktion energischer wirkt als bei saurer und namentlich 
bei der Erhitzung sehr viel empfindlicher ist gegenüber saurer als 
alkalischer Reaktion. Bascock und Russern haben speziell der Salz- 
säure eine schädigende Wirkung zugeschrieben, nach E. von FREUDEN- 
REICH besteht eine solche auch für Milchsäure. 
Das Temperatur-Optimum für die Galactase liegt zwischen 
37 und 42° C. Bei 10 Minuten langer Erhitzung auf 76° C wird das 
Enzym zerstört. Dabei tritt merkwürdigerweise nach einiger Zeit Ge- 
rinnung der Milch ein, was nach Bascock, Russen und Vıvıan (1) ein 
Hinweis darauf ist, daß sich in der frischen Milch auch ein Gerinnungs- 
enzym befinde, das von dem tryptischen Enzym unabhängig ist. Die 
Fähigkeit, Wasserstoftsuperoxyd zu zersetzen, die ja allen Enzymen 
eigen ist, geht nach den Versuchen der genannten Antoren in neutraler 
und schwach alkalischer Reaktion bei 65, 70 und 75° C erst nach 
60 Minuten langer Erhitzung, bei 80° C in schwach alkalischer Reaktion 
ebenfalls erst nach so langer Zeit, in neutraler Reaktion dagegen schon 
nach 30 Minuten verloren. Bei schwach saurer Reaktion genügen 75" © 
und 10 Minuten, um das Enzym zu zerstören. Diese Angaben stimmen 
nicht ganz mit denen von V. Storch (1) überein, der gezeigt hat, dab 
Milch nur ganz kurz, mehrere Sekunden auf 80° © erhitzt zu werden 
braucht, um ihre Reaktionsfähigkeit auf Wasserstoffsuperoxyd zu ver- 
lieren; sie erklären sich aber dadurch, daß die von den amerikanischen 
Autoren angewendeten Mengen des Enzyms sehr viel größer waren, 
während die Versuche Srtorca’s den natürlichen Verhältnissen ent- 
sprechen. In frischer Käsemasse widersteht infolge des Schutzes 
dieser die Galactase teilweise ebenfalls einer Erhitzung auf 75—80° © 
während der Dauer von einer halben Stunde. 
Starke Desinfektionsmittel wie Sublimat, Formalin, Karbol- 
säure und Schwefelkohlenstoff, töten das Enzym, Chloroform, Aether, 
Toluol, Benzol, Salieyl-, Bor- und arsenige Säure, Fluornatrium und ver- 
schiedene aromatische flüchtige Oele beeinträchtigen die Wirkung des 
Enzyms wenig. Von diesen scheinen Chloroform und Aether namentlich 
die tryptische Wirkung der Galactase weniger zu stören als die Ge- 
rinnung. | 
Da Trypsin und Pepsin, wie E. vov FREUDENREICH nachgewiesen 
‚hat, gegen Formalin nicht so empfindlich sind wie die Galactase, so be- 
nützt O: JEnsen das verschiedene Verhalten der letzteren gegen Formalin 
und Aether bei gleichzeitiger Anwesenheit der anderen beiden genannten 
Enzyme und des Enzyms peptonisierender Bakterien zum Nachweis 
der Galactase im Käse. Diese Formalin-Aether-Probe besteht in der 
Prüfung der Käsemasse auf ihren Gehalt an löslichen Eiweißstoffen, 
nachdem ein Teil von ihr 14 Tage lang mit einem Zusatz von 1 Pro- 
mille Formalin und ein anderer Teil ebenso lange mit einem Zusatz 
von 15 Proz. Aether der Bruttemperatur (35° Ö©) ausgesetzt worden Ist. 
Von dieser Probe wird im 10. Kapitel noch die Rede sein, da JENSEN 
mit ihrer Hilfe den Nachweis zu führen sucht, daß die Reifung der 
Käse zum Teil der aus der Milch in die Käsemasse übergehenden 
Galactase zuzuschreiben ist, eine Ansicht, die er mit den amerika- 
nischen Forschern Bascock und Russeut teilt. 
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