— 12 — 
$ 43. Die Casease. 
Wie oben schon erwähnt wurde, ist bei den ein Labenzym aus- 
scheidenden Bakterien und Pilzen vielfach, ja zumeist, auch die Aus- 
scheidung eines proteolytischen (des sogen. peptonisierenden) Enzyms 
s konstatiert worden. Das in der Milch bei neutraler und schwach alka- 
lischer, teilweise auch bei saurer Reaktion entstandene Coagulum wird 
von dem gleichen Organismus, bzw. durch ein von ihm erzeugtes Enzym 
nach und nach mehr oder minder wieder aufgelöst. Da die Lösung von 
Casein und anderen Eiweißstoffen meist mit einer Lösung von Fibrin 
und Gelatine’zusammenfällt und bei dieser Auflösung größere Mengen 
von Pepton (richtiger von Albumosen und Pepton) gebildet werden, so 
hat man diese Bakterien auch als „verflüssigende“ oder „peptonisierende* 
zusammengefaßt (s. Bd. III, S. 121). 
E. Dvcravx (2), der sich mit der Erscheinung der Auflösung des 
ı:s Caseins in der Milch zuerst eingehender beschäftigt hat, gab dem Enzym, 
das diese Lösung vollbringt, den Namen Casease, das gelöste Casein 
bezeichnet er mit Caseon. Diese Bezeichnung hat nur vorläufigen 
Wert, solange die Natur der proteolytischen Bakterienenzyme noch nicht 
genauer erforscht ist. Nach allen bisherigen Ermittlungen (s. Bd. II, 
»08. 127) stehen dieselben dem Trypsin sehr "nahe. 
Aehnlich wie das Trypsin lösen auch die Bakterienproteasen Fibrin 
schwieriger als Gelatine. Von vierzehn von den von Ur. Ferumı (1) dar- 
gestellten proteolytischen Pilzenzymen (s. Bd. III. S. 125) wirkten nur 
fünf auf Fibrin und Gelatine zugleich; die anderen neun wirkten nur 
;sauf Gelatine, und von diesen bildeten nur sechs das Enzym auf Kartoffeln, 
die anderen drei nicht. Da sich die von den verschiedenen Bakterien 
‘und Pilzen erzeugten Enzyme auch gegen höhere Temperaturen ver- 
schieden verhalten (s. Bd. III, S. 124), kann man mit Ferm die Ansicht 
teilen, daß die verschiedenen Organismen verschiedene proteolytische 
so Enzyme abscheiden. FErMmı scheint auch bestreiten zu wollen, daß die 
verflüssigenden Bakterien immer Casease produzieren, während (. EuK- 
MAN (1) das leimlösende und das caseinlösende Enzym der Bakterien für 
identisch hält. 
Ueber das Mengenverhältnis von Lab und Protease in Kulturen 
3 einiger peptonisierender Bakterien macht S. Hara (1) interessante An- 
gaben. Danach überwiegt beim Bae. fluorescens (s. Bd. III, S. 92) das 
Labenzym über das proteolytische, während beim Dae. prodigiosus das 
Umgekehrte der Fall ist. Das Rohenzym der ersteren Bakterie enthält 
in einem Gramm 90000 Trypsin-Einheiten (die Einheit entspricht der 
so Verflüssigung von 2 ccm 10-proz. Thymolgelatine bei 35° C in 24 Stunden, 
sodaß ein Festwerden selbst in der Eiskammer nicht mehr eintritt) 
und 380000 Lab-Einheiten (eine Labeinheit kommt der Gerinnung von 
2 ccm Milch mit 1-proz. Karbolzusatz bei 35° © in 24 Stunden gleich); 
der Bac. prodigiosus dagegen produziert ein Enzym, das in einem Gramm 
280000 Trypsin- und 150000 Lab-Einheiten enthält. 
Die Eigenschaft, ein proteolytisches Enzym abzuscheiden, ist unter 
Bakterien und Pilzen weit verbreitet (s. Bd. III, S. 121—122). Die 
meisten von ihnen gedeihen entweder in der Milch selbst sehr gut oder, 
wie namentlich die Hyphenpilze, auf den aus ihr bereiteten einen kon- 
so sistenteren Nährboden bildenden Produkten. Schon in der noch im Euter 
befindlichen Milch ist, wie schon erwähnt, ein verflüssigender Kokkus 
fast immer enthalten. Von der auflösenden und zersetzenden Kraft von 
