Kiweißspaltung durch Pepsin. • 55] 



teil als Albumosen (1 1 bis 14 Proz.), daneben al)er wird immer auch ungelöstes 

 Eiweiß aus dem Magen entlassen (oO bis 34 Proz.), siehe unten S. 5fiÜ. 



Wenn Fibrin, Muskelfleisch und einige andere Eiweißkörper in Salzsäure 

 gebracht werden, so quellen sie stark auf, und nur in diesem gecjuollenen 

 Zustande sind sie der Pepsinwirkung zugänglich. Die Quellung und damit 

 auch die Verdauung wird durch Neutralsalze gehemmt, bei größerer Kon- 

 zentration aufgehoben '), was beim Arbeiten mit salzhaltigen Pepsinpräparaten 

 sehr zu berücksichtigen ist (vgl. z. B. S. 533). 



Das Pepsin verdaut am besten bei etwa 39^0, doch ist selbst bei 0" eine 

 Wirkung vorhanden 2). Durch Erwärmen wird es in reinem Zustande schon 

 bei 55 bis 58^ zerstört, die Gegenwart von Salzen, Säuren und besonders 

 Albumosen und anderen Eiweißkörpern schützt aber das Pepsin gegen Tem- 

 peraturerhöhung und es wird dann erst bei 60 bis 70° zerstört ^). Das 

 Pepsinogen des Frosches leidet schon bei 38" *). Doch ist das Pepsin selbst 

 in reinem Magensaft wenig haltbar: bei Körpertemperatur wird es in wenig 

 Tagen, bei Zimmertemperatur in zwei bis drei Wochen zerstört^). Sehr 

 empfindlich ist es gegen Alkalien, durch die es in wenigen Sekunden ver- 

 nichtet wird*'). Selbst gegen Magnesium- und Calciumkarbonat ist es 

 empfindlich, so daß Pawlow') zur Neutralisation von Magensaft Baryum- 

 karbonat empfiehlt. 



Eine wirkliche Bestimmung des Pepsins ist wie bei allen Fermenten un- 

 möglich; nur seine Wirkung kann man erkennen, und man hat dazu die 

 Abnahme des koagulierbaren oder des ungelösten Eiweiß, die Zunahme des 

 gelösten Stickstoffs, die Intensität der Biuretreaktion im Filtrat, die Schnellig- 

 keit der Verflüssigung von Fibrin und anderes benutzt. Spriggs'') maß die 

 Abnahme der Viskosität von Eiweißlösungen bei der Verdauung, Volhard^) 

 verdaute Kasein, fällte es mit Natriumsulfat und schloß aus der Salzsäure- 

 menge, die an das Kasein gebunden blieb, also nicht mehr im Filtrat war, 

 auf die Menge des unverdauten Kaseins. Sehr vielfach angewendet wurde 

 in letzter Zeit die Methode von Mett, die durch die Autoi'ität des Pawlow- 

 schen Laboratoriums ^'^) gestützt wurde. Sie besteht darin, daß Hühnereiweiß 

 in dünne Glasröhren gesaugt und durch Eintauchen in 95" C warmes Wasser 

 koaguliert wird. Von diesen Röhren werden Stückchen abgeschnitten und in 

 die zu untersuchende Lösung getan. Nach zehn Stunden wird abgelesen, 

 wieviel Millimeter von der Eiweißsäule verdaut sind. Der Vorteil der Methode 



') P. Gvützner, Pttüger.s Arch. 12, 285, 1876; A. Schmidt, ebenda 13, 9:^, 

 1876; K. Mays, Untersuchungren des physiol. Instituts Heidelberg 3, 378, 1880; 

 K. Pfleiderer, Pflügers Arch. G6, 605, 1897; F. Um b er, Zeitschr. f. physiol. 

 Chem. 25, 258, 1898; M. Bönniger, Münchener med. Wochenschr. 1904, I, 53. 

 — ") M. Flaum, Zeitschr. f. Biol. 28, 443, 1891. — ") E. Biernacki, ebenda 

 28, 49, 1891. — ■•) J. N. Langley, Journ. of Physiol. 3, 269^, 1882. — ^) J. P. 

 PaAvlow, Arbeit der Verdauungsdrüsen. — ®) J. N. Langley, ' Journ. of Physiol. 

 3, 246, 1882; 7, 371, 1886. — ') J. P. Pawlow u. S. W. Parastschuk, Zeitschr. 

 f. physiol. Chem. 42, 415, 1904. — ") E. I. Spriggs, ebenda 35, 465, 1902. — 

 ^) F. Volhard, Münch. med. Woclienschr. 1903, II, 2129; W. Löhlein, Hofmeisters 

 r.eitr. 7, 120. — '") J.P. Pawlow, Arbeit der Verdauungsdrüsen, S. 31 ; A. Ssamoj- 

 low, Arch. des scienc. biol de St. Petersbourg 2, 699; S. Mett, Arch. f. (Anat. u.) 

 Physiol. 1894, S. 58 ; vgl. auch R. Scborlemmer, Arch. f. Verdauungskrankh. 8, 

 299, 1902. 



