578 Trj'ptische Eiweißspaltuug. 



Das T r y p s i n. 

 Während die proteolytischen Eigenschaften des Pankreassaftes schon 

 Cl. Bernard und Corvisart bekannt waren, ist es Kühne i) gewesen, der 

 sie auf ein besonderes Ferment, das Trypsin, zurückführte, und der zeigte, 

 daß das Trypsin im Gegensatz zu dem Pepsin die Eiweißkörper über die 

 Peptone hinaus bis zu Aminosäuren zerlegt. Allerdings ist diese Zerlegung 

 nicht so vollständig wie durch siedende Säuren. Ebenso wie gegen das 

 Pepsin und gegen alle anderen spaltenden Eingriffe sind die einzelnen Teile 

 des Eiweißmoleküls gegen Trypsin verschieden resistent. Während durch 

 gut wirksames Trypsin ein Teil ganz rapide zerfällt, geht ein anderer nur 

 langsam in Lösung und wird überhaupt nicht vollständig zerlegt. Kühne 

 nannte diesen Teil die Antigruppe des Eiweiß, das zurückbleibende Pepton 

 Antipepton. Später zeigte Kutscher 2), daß durch gut und lange wirkendes 

 Trypsin dies Antipepton auch noch seiner Biuretreaktion beraubt wird. Aber 

 E. Fischer und Abderhalden'') beobachteten, daß auch bei noch so lange 

 dauernder Trypsinwirkung ein mehr oder weniger großer Eest des Eiweiß 

 zurückbleibt, der zwar keine Biuretreaktion gibt und dem Eiweiß vielleicht 

 schon recht fern steht, der aber durch Kochen mit Säuren noch weiter in 

 Aminosäuren zerlegt werden kann. Wird das Eiweiß erst durch Pepsin, 

 dann durch Trypsin verdaut, so ist der unangreifbare Rest kleiner, als wenn 

 das Trypsin allein wirkt, aber er ist auch dann noch vorhanden. Auf die 

 Natur dieses Körpers und die übrigen Fragen der tryptischen Eiweißspaltung 

 kann hier nicht eingegangen werden*). Doch ist zu bedenken, daß dieses 

 Peptid beim Edestin z. B. nahezu die Hälfte des Eiweiß ausmacht ■'). Für 

 die Vcdauung kommen drei Eigenschaften des Trypsins in Betracht: 



1. Durch Einwirkung des Trypsins wird das ungespaltene Eiweiß oder 

 das Eiweiß, das im Magen schon weitgehend verdaut ist (S. 569), zum großen 

 Teil sehr schnell in Aminosäuren zerlegt. Das Trypsin vermag in kürzester 

 Zeit, bei den günstigen Bedingungen der Darmverdauung in Minuten, alle 

 oder nahezu alle bekannten aus dem Eiweiß hervorgehenden Aminosäuren 

 entstehen zu lassen. 



2. Ein mehr oder weniger großer Teil des Eiweiß erweist sich aber als 

 widerstandsfähig gegen das Trypsin und muß daher, falls nicht noch andere 

 Fermente eingreifen, in Form von größeren Komplexen, die mehrere Amino- 

 säuren umfassen, zur Resorption gelangen. 



3. Ein anderer Teil des Eiweiß kann zwar durch lange dauernde Trypsin- 

 wirkung schließlich gespalten werden. Aber er ist relativ resistent, seine 

 Zerlegung in biuretfreie Produkte erfordert im künstlichen Verdauungs- 

 versuche Tage, Wochen oder Monate; das ist das, was Kühne und Sieg- 

 fried Antipepton nennen. Es ist möglich, daß im Dünndarm günstigere Be- 

 dingungen vorliegen und daß auch das Antipepton noch gespalten wird, aber 



') W. Kühne, Virchows Arch. 39, 130, 1867; Verhandlungen des Heidel- 

 berger naturh.-med. Vereins (N. F.) I, 236; 111, 463, 1884. — ") F. Kutscher, 

 Zeitschr. f. physiol. Chem. 28, 88, 1899; Endprodukte der Trypsinverdauung, Mar- 

 bui-ger Habilitationsschrift, Straßburg 1899. — '') E.Fischer und E. Abderhalden, 

 Zeitschr. f. physiol. Chem. 39, 81, 1903; 40, 215, 1903; 46, 159, 1905. — ') Vgh 

 O. Cohnheim, Chemie der Eiweißköi-per 1904, S. 66 und 96. — ') E. Abder- 

 halden u. P. Reinbold, Zeitschr. f. phAsiol. Chem. 46, 159, 1905. 



