Trypsin und Eiweiß. 579 



man muß damit rechnen, daß im Dünndarm sehr leicht lösliche Körper auf- 

 treten, die nur langsam verdaut, und die daher recht wohl vor der Spaltung 

 wegresorbiert werden können. 



Das Trypsin wirkt auf das Eiweiß wie siedende Säuren. Es greift an 

 der Stelle an, wo die Bausteine des Eiweiß, die Aminosäuren, als Säureamide 

 miteinander verkoppelt sind. Die zweite, im Eiweiß vorkommende Verkettung, 

 die Imidbindung im Arginin, zerlegt es dagegen nicht, so daß, wie bei der 

 Säurespaltung, das Arginin Endprodukt ist und nicht etwa Ornithin, Harn- 

 stoff oder Guanidin. Das Trypsin verdaut daher — mit den oben angeführten 

 Einschränkungen — alle natürlich vorkommenden Eiweißkörper, für die Ja 

 die Säureamidverkoppelung die wichtigste Bindung ist. Allerdings ist die 

 Verdaulichkeit der Eiweißkörper sehr verschieden, und zwar sind hier zwei 

 voneinander unabhängige Dinge zu unterscheiden. Einmal sind einige Eiweiß- 

 körper durch das Trypsin nur schwer in Lösung zu bringen. Dahin gehören 

 die Eiweißkörper des Blutserums i) 2) und des Hühnereiweiß 2) im genuinen, 

 unveränderten Zustand. Mit der chemischen Struktur dieser Eiweißkörper 

 hat das gar nichts zu tun, da sie im koagulierten Zustande leicht verdaulich 

 sind. Zum Teil scheint es auf dem Vorhandensein von Antifermenten zu 

 beruhen, doch meinte Kühne, daß ganz unverändertes, kolloidales Eiweiß 

 dem Trypsin überhaupt keine Angriffsfläche bietet. So ist reines Hämoglobin 

 sehr schwer angreifbar, wird aber bei den geringsten chemischen Eingriffen, 

 Zusatz von Säure, Alkali, Desinfizientien sehr leicht verdaut. Dahin gehört 

 auch die Unangreifbarkeit von frischem kollagenen Gewebe durch Trypsin, 

 die Kühne und Ewald ^) gefunden haben, während vorhergehende Säure- 

 wirkung die Bindegewebsfibrillen verdaulich macht, dahin auch die Schwer- 

 verdaulichkeit mancher anderer Gerüstsubstanzen, wie des Keratins, des 

 Elastins und des Albumoids. Etwas anderes ist der wechselnde Anteil der 

 Hemi- und der Antigruppe an dem Aufbau der einzelnen Eiweißkörper, und 

 infolge davon die größere oder kleinere Menge von unverdaulichen Peptiden, 

 die die Eiweiße liefern. Hier sind Leim und Serumglobulin besonders resistent 

 gegenüber dem verdaulicheren Kasein. 



Von nicht natürlich vorkommenden Eiweißkörpern spaltet das Trypsin 

 einen Teil der synthetischen Peptide, die dieselbe Struktur haben wie das- 

 Eiweiß *). 



E. Fischer und Abderhalden geben folgende Tabelle auf S. .580. 



Bei Racemkörpern findet die Hydrolyse asymmetrisch statt, indem nur 

 die eine Hälfte des Racemkörpers angegriffen wird. — Irgend welche andere 

 Verbindungen außer den Eiweißkörpern und den Peptiden werden dagegen. 

 von Trypsin nicht gespalten '"). 



*) C. Oppenheimer u. H. Aren, Hofmeisters Beitr. 4, 279, 1903. — ^) E. P. 

 Cathcart, Journ. of Pliysiol. 31, 497, 1904. — ^) A. Ewald und W. Kühne. 

 Verhandl. des naturh.-med. Vereins Heidelberg (N. F.) I, S. 451, 1876; A.Ewald, 

 Zeitschr. f. Biol. 26, 1, 1890. — ") E. Fischer und P. Bergeil, Ber. d. deutsch, 

 ehem. Ges. 36, II, 2592, 1903; E. Abderhalden und P. BergeU, Zeitschr. f. 

 physiol. Chem. 39, 9, 1903; E. Fischer und E. Abderhalden, ebenda 46, 52, 

 1905; T. Curtius, Journ. f. prakt. Chem. (N. F.) 70, 57, 1904; M. Seh warzschikU 

 Hofmeisters Beitr. 4, 155, 1903. — *) W. Gulewitsch, Zeitsch. f. physiol. Cheni^ 

 27, 540, 1899. 



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