Eiweißspaltung im Darin. 597 



gebracht und eine äußerst rasche Wirkung selbst sehr verdünnter P^xtrakte 

 konstatiert. Es ist müßig, darüber zu streiten , welchem der proteolytischen 

 Fermente der größere Teil der Eiweißspaltung zukommt. Nach Tobleri) 

 scheint die Pepsinspaltung im Magen nicht immer gleich weit zu gehen; es 

 ist wahrscheinlich, daß die drei Fermente sorgfältig aufeinander abgestimmt 

 sind, um das eine die Arbeit des anderen zu vollenden. 



Wichtiger ist es zu wissen, ob das Erepsin nicht teilweise als autoly- 

 tisches Ferment aufzufassen ist. Hat doch Vernon 2), dessen Angaben ich 

 teilweise bestätigen kann, in der Niere, der Milz und anderen vegetativen 

 Organen Erepsine gefunden, die kaum weniger intensiv wirkten als das des 

 Darmes, und die ja sicher autolytische Fermente sein müssen. Daß das 

 Erepsin zum Teil Verdauungsferment ist, geht daraus hervor, daß es sich 

 im Darmsaft findet, ob es daneben im Stoffwechsel des Darmes tätig ist, läßt 

 sich aus den oben angeführten Gründen nicht entscheiden. 



Erschwert wird die Untersuchung der Eiweißspaltung im Dünndarm 

 weiterhin dadurch, daß die Darmschleimhaut einen Körper enthält, der der 

 Eiweißverdauung entgegenwirkt. Weinland 3) hat zuerst gesehen, daß der 

 Zusatz von Darmextrakten zu Trypsinlösungen deren Wirkung auf Fibrin 

 aufhebt oder mindestens stark verlangsamt, und seitdem ist dieser „Fibrin- 

 schutz" mehrmals, z. B. von Matthes*) und mir-^), bestätigt worden. 

 Weinland wollte ihn auf ein besonderes Antitrypsin zurückführen, das 

 er auch einigermaßen isolieren zu können glaubte und dem er es zuschrieb, 

 daß die Darmwand von den in ihrem Lumen befindlichen Fermenten nicht 

 augegriffen wird. Demgegenüber konnte ich •^) zeigen, daß die Enterokinase 

 des Darmextraktes zwar in kleinen Mengen des Trypsinogen aktiviert, bei 

 steigendem Zusatz hingegen die Wirkung abnehmen läßt und schließlich auf- 

 hebt. Es ist ja selbstverständlich möglich, daß der Darmextrakt zwei ver- 

 schiedene Körper enthält, die Enterokinase und das Antitrypsin. Da aber 

 beide gleiche Löslichkeitsverhältnisse besitzen und da Hamburger und 

 Hekma eine Überschußhemmung auch beim Darmsaft gefunden haben, in 

 dem niemand Antitrypsin annehmen wird, so ist es jedenfalls viel wahrschein- 

 licher, daß der Fibrinschutz nur auf einem Zuviel von Enterokinase beruht 

 und das Antitrypsin in der Darmwand nicht existiert. Jedenfalls wird 

 durch die trypsinhemmende Wirkung von Darmsekreten und -Extrakten die 

 Untersuchung erschwert; ein etwa vorhandenes tryptisches Ferment, das in 

 der lebenden Darmwand getrennt von der Enterokinase wirken könnte, kann 

 auf diese Weise verborgen bleiben. 



Die biologisch wichtigste Frage in bezug auf die Eiweißfermente des 

 Dünndarmes ist aber die , ob das Erepsin die Eiweißkörper völlig aufspaltet, 

 so wie siedende starke Säuren, oder ob wie gegen Trypsin ein gewisser Teil 

 des Eiweiß auch gegen Erepsin resistent ist. Ich habe gefunden ^) , daß 

 nach kombinierter Verdauung durch Pepsin und Erepsin von dem Stickstoff 



') L. Tobler, Zeitschr. f. physiol. Chem. 45, 185, 1905. — ^) H. M. Vernon, 

 Journ. of Physiol. .32, 33, 1904. — =») E. Weinland, Zeitschr. f. Biol. 44, 45, 

 1902. — ••) M. Matthes, Arch. f. exper. Path. u. Pharm. 51, 442, 1904. — 

 *) 0. Cohnheim, Arch. des sciences hiol. de St. Petei\sbourg , 11, Suppl. , S. 112, 

 1904; Münchener med. Wochenschr. 1905, I, S. 479. — ®) Derselbe, Zeitschr. f. 

 physiol. Chem. 35, 136, 1902. 



