g56 Hans Pringsheim. 



I. Eiweißliydrolyse. 



a) Nachweis und Verfolgung der Eiweißspaltung. 



Die Fähigkeit der Mikroorganismen, in vielen Fällen eine Eiweiß- 

 spaltung vollziehen zu können, gibt sich schon durch ihr Gelatinever- 

 fliissigungsvermögen kund. Dieses läßt sich am besten in Stichkulturen 

 beobachten. Die Form der Verflüssigungszone ist ja auch als diagnostisches 

 Merkmal der verschiedenen Arten herangezogen worden, i-) Der Ausfall des 

 Versuches hängt jedoch in nicht geringem Grade von der Konzentration 

 des Nährbodens an Gelatine und der Dauer der Einwirkung ab. Mikro- 

 organismen, die bei Zimmertemperatur nicht gedeihen und die so auf 

 Gelatine nicht zum Wachstum gebracht werden können, kann man durch 

 Stichkultur nicht auf ihr Gelatineverflüssigungsvermögen prüfen. Zu diesem 

 Zwecke und für feinere Unterscheidungen l)edient man sich hier der jNle- 

 thode von Erikmann. 2) Man stellt sich Milchagarplatten her, indem man 

 Magermilch und Agar (2^0 iii Bouillon) getrennt sterilisiert und erst vor dem 

 Gebrauch, nachdem das Agar geschmolzen und wieder etwas abgekühlt 

 ist, miteinander im Verhältnis von 1:3 bis 1:6 mischt. Man bekommt als- 

 dann ein homogen trübes ]\Iedium, während, falls Milch und Agar zusammen 

 steriHsiert werden, das Kasein grobflockig ausfällt. — Das Kasein wird meist 

 unter vorheriger Gerinnung peptonisiert, und zwar nach den Angaben des 

 Verfassers von denselben Mikroorganismen, die auch die Gelatine zu ver- 

 flüssigen vermögen. Ob derartige Verflüssigungen nur dm'ch Ektoenzyme 

 hervorgerufen werden , muß wohl dahingestellt bleiben. Es sind in solchen 

 Kulturen immer absterbende Zellen vorhanden, aus deren Innern auch 

 Endoenzyme austreten werden. Überhaupt dürfte diese Unterscheidung 

 keine zu scharfe sein, denn lebende Mikroorganismen können wohl auch 

 mit Endoenzymen nach außen wirkende Reaktionen auf permeirende Stoffe 

 ausführen. Weitere und für geringe Fermentmengen geeignete Methoden 

 findet man noch im Bd. III, S. 16. Die quantitative Bestimmung der 

 Proteosenwirkuug ist im Bd. III, 2, S. 1256 beschrieben. Andere noch 

 wenig angewandte Methoden gibt Fuhrmann^) an. 



Eine besondere Schwierigkeit beim Nachweis proteolytischer Fermente 

 ergibt sich aus der Tatsache, daß diese keineswegs immer in den Preß- 

 saft, der nach der Buchnerschen Methode dargestellt wird, übergehen.*) 

 Dies ist auch häufig eine Hinderung, die Spaltung von Polypeptiden durch 

 die Preßsäfte zu erzielen und sie mit Hilfe der optischen Methoden zu 

 verfolgen*), was um so bedauerUcher ist, als man auf diese Weise das 

 beste Mittel in der Hand hat, um die Art der Spaltung razemischer Poly- 



^) Vgl. z. B. A. Fischer, Vorlesungen über Bakterien. G. Fischer. Jena 1903. 

 S. 100 mit Abbildungen. 



^) C. Eijhinann, Über Enzyme bei Bakterien und Schimmelpilzen. Zentralbl. f. 

 Bakteriol. I. Abt. Bd. 29 (1901). S. 841. 



^) Fuhrmatin , Vorlesungen über Bakterieneuzyme. G. Fischer. Jena 1907. S. 22. 



*) E. Abderhalden und H. Pri>igshcim, Beitrag zur Technik des Nachweises inter- 

 zellulärer Fermente. Zeitschr. f. physiol. Chemie. Bd^ 65 (1910). S. 180. 



