Metlimlik iler Stoffweclisoluiitersiiclmug bei Mikroorjranismoii. 907 



Peptide, ob symmetrisch oder asymmetrisch gespalten wird, /n vcrfoluen. M 

 Hierzu eignet sich vor allem das d-1-Leuzyl-glyzin , das man in einer \'('r- 

 dünnung von Veooo Mol. mit O'bcm^ des Preßsaftes vermischt und in einen 

 durch einen Wassermantel auf konstantem Temperatur gehaltenen 1-d-l )rehungs- 

 rohr bei Toluolgegenwart beobachtet. Findet asymmetrische Spaltung statt, 

 so beobachtet man ein Ansteigen der Drehung, veranlalit durch das ab- 

 gespaltene natürliche 1-Leuzin, etwa bis zu — O'IÜ". Bei Abfall der Spal- 

 tung im weiteren Verlaufe der Beobachtung, z. B. nach 210 Minuten, 

 kann man auf symmetrische Spaltung, d. h. nunmehrige Abspaltung des 

 d-Leuzins schließen. Um sich hierüber zu vergewissern , wendet man noch 

 1-Leuzyl-d-leuzin in Vioooo Mol.-Verdünnung an. Die positive Drehung 

 dieses Dipeptids von etwa + 0".'i6° in der angegebenen Verdünnung muß 

 zurückgehen und dem Xullwert zustreben, wenn dieses aus einer natürlichen 

 und einer nichtnatürlichen Komponente des Leucins zusammengesetzte Peptid 

 gespalten wird. Zur Kontrolle sind aber noch Spaltungsversuche mit Glyzyl- 

 alanin und Alanyl-glyzin zu empfehlen, die man nach der Estermethode 

 verarbeitet (vgl. Bd. II , S. 470) und auf die Drehung des eventuell abge- 

 spaltenen Alanins untersucht. Bei dieser chemischen Methode kann man 

 an Stelle der Preßsäfte auch die Mikroorganismen unter Toluol mit den 

 Lösungen der Polypeptide zusammenbringen. Schnelle Cbersichtsresultate 

 gewinnt man auch mit Hilfe des Seidenpeptons 2) , das unter dem Einfluß 

 der hydrolytischen Fermente schwerlösliches Tyrosin abspaltet, welches sich 

 dann auf der Oberfläche der Organismen absetzt (vgl. Bd. III, S. 20). 

 Sichere Angaben über die Herstellung dieses Peptons vergleiche unten. 3) 



Wie man mit Hilfe der optischen Methode die Fermentwirkung, 

 z. B. des Hefepreßsaftes gegen Polypeptide, verfolgen kann , ist schon im 

 III. Band, S. 31 angegeben. 



b) Die Isolierung der Eiweißspaltungsprodukte durch Mikro- 

 organismen unterscheidet sich nicht von der durch andere Agentien be- 

 wirkten, die im Handbuch an verschiedenen Orten eingehend beschrieben 

 wurde. Hervorzuheben wäre noch, daß auch bei der Selbstverdauung, z. B. 

 der Hefe, die normalen Eiweißspaltungsprodukte auftreten.^) 



IT. Abbau der Aiiiiiiosäuren. 



a) Durch Hefen und Schimmelpilze. 



Bei der Darreichung von Aminosäuren als Stickstoffquelle an Hefen wird 

 immer die in der Natur vorkommende Komponente von ihnoi bevorzugt. Auf 



^) E. Abderhalden und H. Pringsheim , Studien über die Sppzil'i/.ität der pepto- 

 lytischeu Feniiciitc bei verschiedenen Pilzen. p]lienda. Bd. 59 (l'.IOy). S. 249. 



-) E. AhdrrhahleH und U. Frinf/sheim, Beitrag zur Technik des Nachweises inter- 

 zellulärer Fermente. Zeitschr. f. physiol. Chemie. Bd. 05 (1909). S. 180. 



^) E. Abderhalden und E. Steinbeck, Weitere rntersuchiuiireii über die \ cr- 

 wendbarkeit des Seidelipeptons zum Nachweis peptolytischer Fenucntc. Kbenda. Bd. 68 

 (1910). S. 312 und dieses Handbuch. Bd. V. Teü 1. S. 578. 



*) Schenk, Über Selbstverdauung einiger Hefearten. Zeitschr. f. Spiritusindustrie. 

 Bd. 28 (1905). S. 397. 



