Darstellung der rrnteine der rflaiizenwelt. 293 



schwacher Basen mit starken Säuren, die mit saurer Reaktion hydro- 

 lytisch dissoziiert sind, weniii'er löslich ist. 



Edestin ist löslich in iiesättiti:ter Natriumchloridlösung, aber unlöslich 

 in oesättigter Magnesiumsulfatlösung. 



Hitzekoagulation. In lOVoig^'i" Natriumchloridlösung bildet das 

 Edestin beim Erhitzen auf 87" eine leichte Trübung, bei 94" scheiden sich 

 Flocken al). Wenn die Lösung nach einigem Pirhitzen auf DS" filtriert 

 wird, wird durch weiteres Erwärmen der filtrierten Lösung kein Koagulum 

 mehr erzielt. Das nach dem Erhitzen nicht koagulierende Edestin ist wahr- 

 scheinlich unverändert, denn es kann durch Dialyse der Lösung in unver- 

 änderten Kristallen erhalten werden. Wenn nach dem Sieden eine sehr 

 geringe Säuremenge zu der Lösung gefügt wird, bildet sich l)ei wieder- 

 holtem Sieden ein zweites Koagulum und durch Wiederholung dieses 

 Prozesses kann praktisch sämtliches Edestin in das Koagulum übergeführt 

 werden. \) Die zur völligen Koagulation nötige Menge Säure kann nicht 

 auf einmal von Anfang an zugefügt werden, denn diese Menge Säure 

 würde schon vor dem Erhitzen das Edestin aus der Salzlösung ausfällen. 



Spezifische Rotation.-) Gelöst in lO^/oiger Natriumchloridlösung 



20" 

 ist (a) -y- = — 41-o0.-) 



Fällung mit Ammonsulfat.^) y^a^ch Hof) n eis fers Methode beginnt 

 die Fällung in Yk, gesättigter Ammonsulfatlösung mit iVO cm'^ und ist 

 vollständig mit 4*2 cm^, was 23 und 35''/o wirklicher Sättigung entspricht. 3) 

 In lO^/oiger Natriumchloridlösung sind die Fällungsgrenzen zwischen 1'8 

 und 3-0 cm 3 Sättigung. 



P'arbreaktionen. Edestin gibt alle üblichen Farbreaktionen der Pro- 

 teine mit Ausnahme von Molisch'' Reaktion.*) 



Gehalt an Aminosäuren: vgl. ^), '^\ ''). 



Stickstoffverteilung. 8) N als NHg l-88Vo, basischer N ;t91»/o, 

 nicht basischer N 10-78 Vo, ^' im Mg O-Niederschlag 0-127o- 



^) cf. Chittenden and Mendel, On the Proteolysis of Crystallized Globulin. Journ. 

 of Physiol. XVII. p. 48 (1894). 



^) Oshorne and Harris, The Specific Rotation of some vegetable Proteins. Journ. 

 Amer. Chemical Society. XXV. p. 842 (1903). 



') ()s-horne and Harris, The Precipitation IJmits witli Amnioninni Snlphate of 

 some vegetable Proteins. Journ. Amer. Chemical Society. XX\'. p. 837 (1903). 



*) Erb, Über das Salzsäurcbindungsvermögen einiger reiner Eiweißkörper. Zeit- 

 schrift f. Biol. XLI. S. 309 (1901), iernav Osborne and Harris, The Carbohydrate Group 

 in the Protein Molecule. Journ. Amer. Chemical Society. XXV. p. 474 (1903). 



^) E. Abderhalden , Hydrolyse des Edestins. Zeitschr. f. physiol. Chemie. XXXVII. 

 S. 499 (1903) und XL. S. 249 (1903). 



^) Osbnrue and fiilberf, The Proportion of Glntainiiiic acid yielded by various 

 Vegetable Proteins when decomposed by iJoiling with Ilydrochloric acid. Amer. Journ. 

 of Physiol. XV. p. 333 (1906). 



') Kossei und Patten, Zur Analyse der Ilexonbasen. Zeitschr. f. physiol. Clu^mie. 

 XXXVIII. S. 39 (1903). 



^) Osborne and Harris, Xitrogen in Protein Bodies. Journ. Amer. Chemical So- 

 ciety. XXV. p. 323 (1903). 



