Darstellung der Proteine der Pflanzenwelt. 297 



schlai? auf einer Schiebt iiehärteten Filtrierpapicrs in einem BüchnerscMen 

 Trichter o-esammelt. Nachdem man die Mutterlauge ah<>esaust hat. wird 

 der Niederschlasi' vom Papier wegtienommen, durch ein Koliertuch in einer 

 VaVoig'ßii Natriumchloridlösuny suspendiert und noch einmal al)^esau,ut. 

 Dann wird er sukzessive mit 50-, 75- und 100Voi8't.'in Alkohol und mit 

 Äther gewaschen und über Schwefelsäure getrocknet. 



Die Ausbeute beträgt ungefähr lOYo des Mehles und das Produkt, ob- 

 gleich nur einmal gefällt, ist verhältnismälHg rein infolge des sehr großen 

 Vohimens, aus dem es sich allmähbch abscheidet und infolge der dichten 

 und festen Konsistenz des kristallinischen Niederschlages. 



Die Abwesenheit des löslicheren Samenglobulins wird dargetan durch 

 die Tatsache, daß so zubereitete Lösungen des Globulins in lOVoig^r 

 Natronlauge vollständig klar bleiben, wenn sie bis 87" erhitzt werden, 

 während Lösungen, die nur einmal durch Dialyse des Extraktes hergestellt 

 waren, l)ei 73° trübe werden und bei 84'^ einen flockigen Niederschlag 

 geben. 



Das so erhaltene Globulin kann durch Umkristallisieren weiter ge- 

 reinigt werden, aber dieser Prozeß bedingt gewöhnlich einen großen 

 Materialverlust, da mehr oder weniger Protein bei dieser Fällung in neutralen 

 Salzlösungen unlöslich wird. Wenn das Globulin umkristaUisiert werden soll, 

 wird es vom Filter w^eggenommen und durch ein Siebtuch in Wasser suspen- 

 diert. Das Volumen der Suspension wird auf 600 cm^ gebracht. Es werden 

 dann 600 an^ 207oiger Natriumchloridlösung zugefügt. Nachdem das 

 unlösliche Produkt sich abgesetzt hat, wird die Lösung sorgfältig durch 

 ein Filter von Papierbrei filtriert. Wenn die Menge des unlöslichen Pro- 

 duktes beträchtlich ist, wird dieses auf ein weiches Faltenfilter gebracht. 

 Nachdem der größte Teil der Lösung abgelaufen ist, werden Niederschlag 

 und Filter auf einer Schicht von Papierbrei abgesogen. Wenn die (^)uan- 

 tität des unlöslichen Proteins nur klein ist , kann alles auf einmal auf 

 dem Pllterbrei filtriert werden. 



Die klare Lösung wird dann mit 4 Volumen auf 65o erhitzten Wassers 

 verdünnt und das Globuhn, wie vorher, umkristallisiert. 



b) Eigenschaften des Kürhissamenglobidins. 



Elementare Zusammensetzung.') G 51-65. H 7t)2, N 18-36, 

 SO-86, 22-11 Vo. 



Diese Zahlen, welche das Mittel sehr nahe übereinstimmender Ana- 

 lysen von BarUeri , Ritthausen , Chittendcn und Hartivell, Grübler und 

 Osborne sind, stellen die Zusammensetzung dieses Proteins innerhalb sehr 

 enger Grenzen fest, 



Löslichkeit.ij Völlig unlöslich in Wasser. Leicht löshch in verhält- 

 nismäßig starken Kochsalzlösungen, aber sehr wenig löslich in 27oi8'Pii 



*) Osborne, C'rvstallized Vegetable Proteids. Amcr. Cheniical Journ. XI \. p. 662 

 (1892). 



