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und verdünntoron Xatriumchloridlösungen. Löslich in gesättigter Natrium- 

 chloridlösung. Tidöslich in gesättigter Magnesiumsulfatlösung. 



Hitzekoagulation. 1) In lOVoiger Natriumchloridlösung erfolgt 

 Trübung beim Erwärmen auf 87 «, bei Oö« bildet sich ein flockiger Nieder- 

 schlag. Die von diesem Koagulum abfiltrierte Lösung bleibt beim Sieden 

 klar, gibt aber mit Essigsäure einen reichlichen Niederschlag. 



Spezifische Drehung.-) In lOVoig^r Natriumchloridlösung ist 



200 



[a] — = - 38-780. 



Fällung mit Ammonsulfat. 3) In \/io gesättigter Ammonsulfat- 

 lösung beginnt die Fällung bei der Bestimmung nach Hofmeisters Methode 

 nach Zusatz von o'o cm^ und ist vollständig mit 4'4 vm^ oder bei 26 und 

 Bßo/o wirklicher Sättigung. 



Farbreaktionen. Das KürbissamenglobuUn gibt alle übhchen Farb- 

 reaktionen der Proteine, ausgenommen MoUscK Reaktion. 



Gehalt an Aminosäuren: vgl. *"-5). 



Stickstoffverteilung. 6) N als NHg 1-28, basischer N 5*97, nicht 

 basischer N ir04, N im Mg 0-Niederschlag 0-22o/o. 



■i. Das Globulin des BauinwoUsatnens (Gossyphitu herhaceiim). 



Die Samen der Baumwollpflanze enthalten eine große Menge Pro- 

 tein, das durch Natriumchloridlösungen extrahiert und durch Dialyse ge- 

 fällt werden kann. Infolge der großen Quantität von Farbstoffen, die in 

 diesen Samen enthalten sind, ist das so erhaltene Globulin leicht gelb ge- 

 färbt. Bis jetzt ist keine Methode gefunden worden, nach welcher farblose 

 Präparate erhalten werden. Neben diesem Globuhn wird durch neutrale 

 Salzlösungen oder durch Wasser sehr wenig Protein aus den Samen extra- 

 hiert. Fraktionierte Fällung des Globulins hat keinen Hinweis gegeben, dati 

 es eine Mischung von zw^ei oder mehr Proteinen ist. ■^) 



'ö 



a) Darstellung des Baumwollsamenglobulins. 



Die Samen werden von ihren Hüllen l)efreit, indem man sie in einer 

 hölzernen Schale mit einem scharfen Fleischhackmesser zerhackt. Beim 



') Oshorne, Crystallized Vegetable Proteids. Amer. Chemical Jouru. XIV. p. 6ß2. 

 (1892). 



-) Osborne and Harris, The Specific Rotation of some Vegetable Proteins. Journ. 

 Amer. Chemical Society. XXV. p. 842 (l'.tOS). 



^) Osborne and Harris, Tlie Precipitation Limits with Ammonium Sulphate of 

 some Vegetable Proteids. Journ. of the Amer. Chemical Society. XXV. p. 837 (1903). 



*) Abderhalden und Berc/hausen, Die Monoaminosäuren von aus Kürbissanieu dar- 

 gestelltem, kristallinischem Eiweiß. Zeitschr. f. physiol. Chemie. XLIX. p. 15 (1906). 



^) Osborne and /'lajjj) , Hydrolysis of the Cristallized Globulin of Squash-Seed. 

 Amer. Journ. of Physiol. XIX. p. 475 (1907). 



®) Osborne and Harris, X^itrogen in Protein Bodies. Journ. of the Amer. Chemical 

 Society. XXV. p. 323 (1903). 



') Osborne and Voorhees , The Proteids of Cotton-seed. Journ. Amer. Chemical 

 Society. XVI. p. 778 (1894). 



