Darstellung der Proteine der Pflanzenwelt. j.jQq 



7. Legiimin ans Erbse (Pisiim sativiim), Linse (Ervuni lens), Saubohne 



(Vicia faba), Wicke (Vicia sativa). 



Der Name Leji-umiii wurde früher benutzt, um die Trüteinsubstanz 

 aus einer großen Zahl verschiedener Leguminosensamen zu bezeichnen, 

 aber spätere Untersuchungen haben gezeigt, daß die Präparate aus 

 \iei('ii dieser Samen deutliche Unterschiede zeigen. 



Die Präparate jedoch, vrelche aus der Erbse (Pisum sativum), Sau- 

 bohne (Vicia faba), Linse (Ervum lens) und Wicke (Vicia sativa) 

 erhalten werden, zeigen gleiche elementare Zusammensetzung und gleiche 

 Reaktionen, und da der Name Legumin zuerst benutzt worden war, um 

 diese Samenproteine zu bezeichnen, ist dieser Name für das hauptsäch- 

 liche, aus ihnen erhaltene Protein reserviert worden. 



Daß das Legumin aher dieser Samen wirklich identisch ist. ist un- 

 wahrscheinlich gemacht worden durch die Ergebnisse der Hydrolyse von 

 aus Erbsen und Wicken gewonnenen Präparaten. Obgleich die Mengen 

 der aus beiden Präparaten erhaltenen Aminosäuren nahezu dieselben sind, 

 scheinen die gefundenen Unterschiede dennoch die wahrscheinlichen 

 (Ireiizen der Analysenirrtümer zu überschreiten. Jedoch scheint es in Er- 

 wägung der großen Ähnlichkeit der Präparate aus den vier oben genannten 

 Samen am besten, sie vorläufig als Legumin zu bezeichnen. 



Die Leguminpräparate, die hier beschrieben werden, sind Protein- 

 salze, welche die Eigenschaften von Globulinen besitzen. Wird das Legumin 

 durch Neutralisation gegen Phenolplitalein von der gebundenen Säure befreit, 

 so wird es löslich in Wasser. Dies erklärt die Tatsache, daß Wasser das 

 Legumin aus frisch gemahlenen Samen extrahiert, und daß der Extrakt 

 beim Stehen das gelöste Protein abscheidet, w^eil sich im Extrakt Säure 

 entwickelt. Es war früher angenommen worden, daß das Legumin durch 

 die lösende Wirkung der Alkaliphosphate in Lösung gebracht werde, und 

 daß die Hinzufügung von Säure durch NeutraUsation Fällung erzeugt. Aus 

 diesem Grunde nannte Liebig dieses Protein „Pflanzenkasein". 



Es war wiederholt behauptet worden, daß das Legumin phosphor- 

 lialtig sei; wenn es aber sorgfältig gereinigt wird, kann es vollständig 

 phosphorfrei erhalten werden. Es ist darum kein Nukleoprotein odei- Xukleo- 

 cdbumin. 



Das Legumin l)ildet nur einen Teil des Proteins dieser Samen. In 

 den Samen der Saubohne, der Linse und Erbse findet es sich zusammen 

 mit einem anderen Globulin von ähnlichen Eigenschaften und ähnlicher 

 Zusammensetzung. Dieses ist löslicher in sehr verdünnten Salzlösungen und 

 sehr hoch konzentrierten Ammonsulfatlösungen. Dieses letztere Globulin, das 

 Vicilin genannt worden ist, ist in den Samen der Wicken nicht gefunden 

 worden. Alle vier Samensorten enthalten auch ein Protein , das weder durch 

 Dialyse noch durch Verdünnung aus den Salzlösungen gefällt wird. Beim 

 Erwärmen desselben auf 80'^ scheidet es sich jedoch ab. Dieses Protein, 



Abderhalden, Handbuch der biochemischen Arbeitsmethoden. II. 2U 



