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Lüslic'hkeit.') Das iiadi der beschriebenen Methode dargestellte Le- 

 gnmin ist in Wasser mdöslich, aber in Kochsalzlösungen von zwei und 

 mehr Prozent löslich. In stark verdünnten Salzlösungen ist es nur wenig 

 löslich. Wird es von gebundener Säure durch Neutralisation gegen Phenol- 

 phtalein befreit, so ist das Legurain löslich in Wasser. -) Salzlösungen von Legu- 

 min werden durch Sättigung mit Kochsalz oder Magnesiumsulfat nicht gefällt. 



Hitzekoagulation. ^) Wenn Legumin völlig frei von Vicilin und 

 Legumelin ist, so kann man seine Xatriumchloridlösungen einige Zeit lang 

 kochen, ohne daß Trü])ung auftritt. Wenn jedoch vorher ein wenig Essig- 

 säure zugefügt wird, so erfolgt beim Sieden eine intensive Koagulation. 



Spezifische Drehung.*) Das Legumin der Saubohne zeigt in lo» oiger 



Kochsalzlösung [a] - = — -io-Gi". 



Fällung mit Ammonsulfat. 5) Nach der beschriebenen Methode 

 dargestellte Legumiupräparato werden nach Hofmeisters Bestimmungsweise 

 zwischen 5-5 und 7'.') cm'^ gefällt, d. h. zwischen 46 und 67% wirklicher 

 Sättigung. 



Farbenreaktionen. Legumin gibt alle Farbenreaktionen der Proteine. 

 Die Reaktion mit j\[oUsc]i Reagens ist schwach und bei verschiedenen 

 Präparaten verschieden stark. Es ist daher wahrscheinlich, daß diese 

 Reaktion durch eine sehr geringe Verunreinigung verursacht wird. 



Gehalt an Aminosäuren: vgl. ''"^) 



Stickstoffverteilung. *^) Erbse: N als XH3 1-69; basischer N Tvll: 

 nicht basischer N 10-97; N im MgO-Niederschlag 0*27 Vo- 



Linse: N als NH3 1-69; basischer N 5-16; nicht basischer X ILn;'.; 

 X im MgO-Xiederschlag O'IL 



Saubohne: X^ als XH3 1-62; basischer X^4-92: nicht basischer X' ll-;>4; 

 X im MgO-Xiederschlag O'lL 



Wicke: X als XH3 1-75; basischer X 5-17; nicht basischer X'^ 10-90; 

 X im MgO-Xiederschlag 0-18. 



1) Osborne aiul Campbell, The Proteids of the Pea, Leutil, Horse Bean and Vetcli. 

 Jourii. Amer. Chemical Society. XX. p. 410 (1898). 



^) Osborne, Der basische Charakter des Proteinmoleküls und das \'erhalten des 

 Edestins gegen bestimmte Mengen von Säure und Alkali. Zeitschr. f. plivsinl. Chemie. 

 XXXIII. p. 240 (1901). 



^) Osborne a,nd. Camjybell, The Proteids of the Pea, Lcntil, Horse Bean and \'etch. 

 Journ. Amer. Chemical Society. XX. p. 410 (1898). 



*) Osborne and Harris, The Specific Rotation of some Vegetable Proteins. Journ. 

 Amer. Chemical Society. XXV. p. 842 (1903). 



^) Osborne and Harris, The Precipitation Limits with Ammonium Sulphate of 

 some Vegetable Proteins. Journ. Amer. Chemical Society. XXV. p. 837 (1903). 



*) Osborne and Hei/l, Hydrolysis of Vetch Legumin. Amer. Journ. of Physiol. XXII. 

 p. 423 (1908). 



') Osborne and C'lap}), Hydrolysis of Ijegumin from the Pea. Journ. of Biological 

 Chemistry. III. p. 219 (1907). 



^) Osborne ani Harris, Nitrogen in Protein Bodies. Journ. Amer. Chemical Society. 

 XXV. p. 323 (1903). 



