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Hitzekoatiulutioii. ') 5% Cougiutin-[i , gelöst in lOVoiger Koch- 

 salzlösung, wird bei 94° trübe. Nach langem Erhitzen auf 99" wird ein 

 gelatinöses Koaguknn abgeschieden. 



Spezifische Drehung. Sie wurde nicht bestimmt. 



Fällung mit Ammoniumsulfat.-"- ^) Da Conglutin-a und Conglutin-ß 

 nebeneinander vorkommen und da die obere Grenze der Fällbarkeit des 

 ersteren nahe der des letzteren ist. ist keine bestimmte untere (xrenze 

 für C'ongiutin-[i festgestellt worden. Es wird meist über 7 cm'^ nach 

 Hofmeisters Bestimmungsmethode oder über 64"/o wirklicher Sättigung 



Stickstoffverteilung.*) N als NH3 2-65: basischer N 5-18: nicht 

 basischer N 10-30: N im MgO-Niederschlag O'M. 



d) Darstellung des Conglutins aus der blauen Lupine. 



Die Darstellung des rohen Conglutins aus der blauen Lupine wird in 

 derselben Weise geleitet, wie bei der gelben Lupine. Die Ausbeute bei der 

 blauen Lupine ist etwas geringer als bei der gelben Art. Da der Ver- 

 fasser bis jetzt keine Erfahrung mit der fraktionierten Fällung des Con- 

 glutins der blauen Lupine durch Ammonsulfat besitzt, so kann er keine 

 Angaben über diesen Prozeß machen. Aus demselben Grunde gibt er keine 

 bestimmte Feststellungen über Präparate aus anderen Lupinenvarietäten. 



IL Prolamine. 

 1. Gliadin ans Weizen (Triticum vulgare) und Roggen (Seeale cereale). 



Gliadin bildet ungefähr die Hälfte der Eiweißsubstanz des Weizen- 

 samens (Triticum vulgare) und bildet, zusammen mit einer ungefähr 

 gleichen Menge Glutenin , den größeren Teil des Glutens (Ivleber), welcher 

 durch Waschen mit Wasser aus Weizenmehl erhalten werden kann. Das 

 Endosperm des Samens enthält das Gliadin , das daher am besten aus 

 Weizenmehl erhalten wird, von dem die anderen Samenteile völlig ent- 

 fernt sind, was durch die üblichen Prozesse bei seiner DarsteUung ge- 

 schieht. Die (yliadinmenge variiert stark in verschiedenen Weizensorten, 

 aber das Verhältnis des Gliadins zu den anderen Proteinen ist beinahe 

 dasselbe. Der Gliadingehalt ist daher dem Stickstoffgehalt des Samens 

 nahezu proportional. 



Gliadin zeichnet sich von anderen Proteinen durch seine leichte Lös- 

 hchkeit in Alkohol von 70 — SO'^/o aus. Obgleich Gliadin in absolutem Alkohol 



1) Oshorne and Harris, The Precipitation Limits with Ammonium Sulpliate nf 

 some Yegetable Proteins. Journ. Amer. Chemical Society. XXV. p. 837 (1903). 



^) Osborne a,nd Harris , The Precipitation Limits with Ammonium Sulphate of 

 some Vegctable Proteins. Second Paper. Amer. .Journ. of Physiol. XIIL p. 436 (1905). 



*) Osborne and CaDiphell , The Proteine of Lupine Seeds. .Journ. Amer. Chemical 

 Society. XIX. p. 454(1897). 



^) Oshorne and Harris, Nitrogen in Protein Bodies. Journ. Amer. Chemical Society. 

 XXV. p. 323 (1903). 



