Daistelhiiig der Proteine iIit Pflanzenwelt. ;;•>') 



h) Ei;/cnsch(ijten des Hordeins. 



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Löslichkeit. ' ) has nach der fl»('ii boscliricbcucn Methode (hii.tic- 

 stellte Hofdciu ist in Wasser wenii»' löslich nnd ^ibt Lösnni^on, die diiicli 

 Znsatz von Kochsalz gefällt \verden. Die gelöste Menge ist sehr klein und 

 die Lösliclikeit in Wasser scheint etwas geringer zu .sein, als die des 

 (xliadins. In verdünntem Alkohol verschiedene)' Konzentration löst sich 

 Hordein in ungefähr gleichem Malie wie (ilindin. In sehr veidiinnten Lö- 

 sungen von Säuren oder Ätzalkalien ist das Hordein leicht löslich und wird 

 durch XeutraUsation gefällt, ohne seine Löslichkeit in Alkohol zu ver- 

 hören. 



Hitzekoagulation.') Hordein wird durch Kochen der TOVoig'^i ^^^f^- 

 holischen Lösung nicht verändert, heim Erhitzen mit Wasser oder mit 

 verdüimtem Alkohol wird es koagulicMt. 



Spezifische Drehung. Sie wurde nicht bestimmt. 



Farbenreaktionen. Hordein gibt alle gewöhnlichen iieaktioueu der 

 Proteine, möglicherweise mit Ausnahme von 3Io/isch' Reaktion. Da Hordein 

 mit Schwefelsäure allein eine starke rote Färbung gibt, die beim /ufiigen 

 von a-Xajditol anscheinend nicht geändert wird, ist es schwierig zu ent- 

 scheiden, ob es die .MoHschreaktion gibt oder nicht. 



Gehalt an Aminosäuren: vgl. 2"-3) 



Stickstoffverteilung.^) X als XH^ 4t)l: basischer X()-77: nicht 

 basischer X r2-04. X^ im MgO-Xiederschlag 0*2:>. 



3. Zeil! ans Mais (Zea Mays). 



Zein ist das hauptsächliche Protein der Maissamen, von denen es 

 ungefähr ö^/o ausmacht. ¥s ist charakterisiert durch seine bedeutende 

 Lösliclikeit in verhältnismäbig stai'kem Alkohol, ol)gleich es in absolutem 

 Alkohol oder in Wasser völlig unlöshch ist. Aus vei'dünntem Alkohol wird 

 Zein gefällt, wenn das Verhältnis von Wasser zu Alkohol in der Lösung 

 einen l)estinimten Wei't erreicht hat. 



Li alkoholischer Lösung erleidet das Zein eine langsame Umwandlung, 

 indem konzentrierte Lösungen, die zuerst ganz flüssig waren, nach einigen 

 Tagen dui-chsichtige (iallerten bilden, die bei längerem Stehen härter 

 werden. Xachdein diese Lmwamllung vor sich gegangen ist, kann das Zein 



») 0.<fio/v(<', The Proteids ofBarley.Journ.Anier. Chemical Society. X VII. p.öiV.ldS«.».")). 



-■) Oshornr nnil ('lap/i, Ilvdrolysis nf Ildrdoiu. Anier. .loiirn. of l'liysiid. .MX. 

 ].. 117 (1907). 



^) Kh'inschmilf , Ilydrolvsc des Hordeins, /eitsclir. f. physiol. Cheniie. 1.1 \. 

 8. 27() (1907). 



*) üsbonic and llarriü, Xitrogcn in Protein üculii s .I..iirn. Anicr Chemical 

 Society. XXV. p. 323 (1903). 



