Darstellung der Proteine der Wlanzenwelt. 327 



zerrieben werden kann. Aus gelbem Mais bereitet, zeigt das l'iodnkt eine 

 gelbe Färbung'. 



h) Eigenschaften des Zeins. 



Elementare Zusammensetzung.^) C 5o-23; H 7'2(); N 16"1H; 

 S 0-60: 2()-78Vo. 



Löslicbkeit. 2) Zein ist in Wasser und in absolutem Alkohol unlös- 

 lich. In käuflichem Alkohol von 00 — OS^/o ist es leicht löslich und solche 

 Lösungen können zu einem Sirup konzentriert und selbst zur Trockene 

 verdampft werden, ohne daß sich Zein aus der Lösung abscheidet. Das 

 Zein, das beim Eindampfen dieser Lösungen zurückl)leiht, bildet einen 

 durchsichtigen Fihn von beträchtlicher Zähigkeit und Biegsamkeit. Vei'dünn- 

 terer Alkohol löst Zein in gleicher Weise, aber bei der Konzentration solcher 

 Lösungen scheidet sich das Zein als eine opake plastische Masse ab. Al- 

 kohol von weniger als 50"/o l(>st nur wenig Zein. In '^/^o'^/oVj:o\' Kalihydrat- 

 lösung ist Zein leicht lösüch und wird durch Neutrahsation unverändei't 

 wieder gefällt. In 'YioVoig^i' Natriumkarbonatlösung oder -/lo^/oiger Salz- 

 säure ist Zein selbst beim Erwärmen auf 40° unlöslich. 



Hitzekoagulation. Durch fortgesetztes Sieden mit Wasser oder 



sehr verdünntem Alkohol wird Zein alhnählich koaguliert und in Alkohol 



unlösüch. 



20" 

 Spezifische Drehung.^) In DOVoigem Alkohol ist [a] — = — 28». 



Farbenreaktionen. Zein gibt die übhchen P'arbenreaktionen der 

 Proteine, ausgenommen die Molischreaktion und die Reaktion für Tryp- 

 tophan. 



Gehalt an Aminosäuren: vgl.*) 



Stickstoffverteilung. ^) N als NH3 2-97; basischer N 0-49: nicht 

 basischer N 12"51; N im MgO-Niederschlag 016°/o- 



in. Gluteline. 



Glutenin ans Weizen (Triticum vulgare). 



Glutenin macht ungefähr die Hälfte der Eiweil'isubstanz des Weizens 

 aus und l)ildet zusammen mit dem Gliadin beinahe das ganze durch Aus- 

 waschen des Weizenmehles mit AVasser erhaltene (iluten. (liutcnin kommt 



') Chittendcn and Oshorne, A Study of the Proteids of the Corn or Maize Kernel. 

 Amer. ChemicalJourn. XIII. p. 453. 529 (1891) und XIV. p. 20 (1892). 



-) Osborne, The Amount and Properties of the Proteids of the Maize Kernel. 

 Jouru. Amer. Chemical Society. XIX. p. 525 (1897). 



3) Os/ionie and Harris, The Specific Rotation of some Vegetable Proteins, .lonrn. 

 Amer. Chemical Society. XXV. p. 842 (1903). 



*) Osborne and Clapp, Ilydrolysis of the Proteins of Maize. Anicr. Journ. of 

 Physiology. XX. p. 477 (1908). 



^) Osborne and Harris, Nitrogen in Protein Bodies. Journ. Amer. Chemical Society. 

 XXV. p. 323 (1903). 



