b) Gruppe der niclit kristallisierbaren 



Proteine. 



a) Eigentliclie Proteine. 



Von Franz Samuely, Freibur«^' im Breisgau. 



Die Proteine finden sich im tierischen Organismus — von ganz 

 wenigen Ausnahmen abgesehen — in kolloider Lösung. Aus diesen Lö- 

 sungen können wir die Proteine isoUeren, indem wir sie aus dem Sol- 

 zustand in den Gelzustand überführen. Erst die aus den Lösungen gefidlten 

 Proteine können dann einer weiteren PieinißunQ' unterzoi>(Mi wei'den. Nur 

 fih' eine beschränkte Zahl von Eiweirikörpern ist bis jetzt die Überführung 

 iu einen kristaUisierten Zustand gelungen. ( >ffenbar sind die kiistallisatious- 

 fähigen Substanzen solche Proteine, die bei der mit ihnen voi'genommcucn 

 Fällung einheitlich ausfaUen und durch die Prozesse der IsoUerunu' in ihren 

 Eigenschaften wenig oder gar nicht verändert werden. 



Die über^^^egende Zahl von Proteinen ist nui- iu amorpher Foiiii 

 darstellbar. Die Momente, welche eine Kristallisation verhindern. las>en 

 sich nicht übersehen. Gewiß fehlt es für manche Substanzen bis jetzt au 

 den geeigneten Methoden, da es z. B. bis jetzt nicht gelungen ist. das in 

 der Natur in Kristallform vorkommende Ichthulin nach seiner Isoherung 

 wieder in den kristallisierten Zustand überzuführen. Ebenso sicher aber liegt 

 die wesentUche Störung der Kristallbildung in der nianii-einden Einheitlich- 

 keit und der leichten ^'eränderlichkeit der isoherten ani()ri)iieii Proteine. 

 Erfahrungsgemäß ist für die Gruppe der (dobuline sogar (h'r Kontakt 

 mit Wasser different, so daß diese Proteingattung hierbei irreversibel dena- 

 turiert, d. h. unlöslich wird. Enter diesen Bedingungen versteht sich die 

 Schwierigkeit der Kristalll)ildun,u- von selbst. Andrei-seits wissen wir. wie 

 häufig geriniifügige Kolloid- oder Salzbeimengungen die Eigenschaften eines 

 anderen Kolloids beeinflussen. Nun pflegen wir die Proteine meist aus 

 salzhaltigen Lösungen von Proteingemischen zu isoUeren, deren (|uantita- 

 tive Trennung kaum vollständig gelingt. Die kleinsten Spuren eines Proteins 

 als Beimengung eines anderen können dessen Kristallisationsvermögen ab- 

 solut verhindern. Unsere Methoden der Peinigung von solchen Beimen- 

 gungen aber sind häufige Umfällungen oder Fraktionierung, d. h. Pro- 

 zeduren, die ein Protein nicht unl)eeinflu(it lassen, so daß wir wiederum 

 in den ersten Fehler im ^\n■such der Kristallerzeu'>uug verfalh'U. 



