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Wenn wir uiiii hinzufügen, daß unsere heutigen Methoden zur Dar- 

 stelhnig amorpher Proteine in den wenigsten Fällen zu absolut reinen, 

 einheitlichen Proteinkörpern führen, so wird es begreif hch, daß auch die 

 Mehrzahl der Proteine bisher der Kristallisation widerstanden hat. Aus 

 diesen einleitenden Worten geht aber l)ereits der Hinweis hervor, daß die 

 in diesem Kapitel zu besprechenden Substanzen noch keineswegs als che- 

 mische Individuen in sensu stricto, sondern nur als mehr oder weniger 

 gut studiei'te und erforschte Vertreter bestimmter Proteingattungen und 

 Proteingruppen aufzufassen sind. 



Methoden zum qualitativen Nachweis von Proteinen.') 



AVir kennen als Mittel des qualitativen Eiweißnachweises zwei ver- 

 schiedene Arten chemischer Pveaktionen: 1. Koagulations- und Fällungs- 

 reaktionen und 2. Farl)enreaktionen. ^'ou jeder dieser beiden Gruppen sind 

 Proben verwertbar ; es muß aber bei jedem Proteiunachweis eine Mehrzahl 

 von Pteaktionen angestellt werden, um vor Täuschungen und Fehlschlüssen 

 sicher zu gehen. So gibt es Proteine, die keineswegs in der Hitze koagu- 

 lieren und doch die Farl)enreaktionen geben. Andrerseits sind in der großen 

 Gruppe der Eiweißkörper solche vorhanden, denen diese oder jene Farlien- 

 reaktion fehlt. Schließlich gibt es eine Anzahl organischer Substanzen, welche 

 die Fällbarkeit durch l^estimmte Reagenzien oder manche Farbenreaktion 

 mit den Eiweißkörpern teilen, ohne selbst Proteine oder Proteide zu sein. 



Daraus folgt aber die Notwendigkeit, sich niemals mit einer einzigen 

 Probe zu begnügen; der negative Ausfall einer solchen entscheidet nicht 

 unbedingt gegen eine Eiweißnatur. Auch hat die Anwendung mehrerer 

 Eiweißreaktionen zugleich den Vorteil, über die Natin- und Stellung eines 

 Proteins in deren üblichem System Aufschluß zu geben. Und die Kenntnis 

 von der Natur eines fragliclien Proteins ist gewiß von größerem liio- 

 chemischen Interesse, als die einfache Feststellung einer Substanz als 

 „Eiweiß". 



Fällungsreaktionen. 



1. Koagulation durch Hitze. Man erhitzt eine auf Eiweiß zu prüfende 

 Lösung in der Flamme zum Kochen und fügt nach dem Kochen wenige 

 Tropfen einer sehr verdünnten Säure (am besten Essigsäure oder Salpeter- 

 säure) hinzu. Bleibt bei schwach saurer Reaktion eine vorher auftretende 

 Trübung in flockiger Form bestehen, so liegt ein koagulables Eiweiß vor; 

 durch Farbenreaktionen des abfiltrierten oder in Alkali bzw. Säure als 

 Alkali- bzw. Säurealbuminat gelösten Körpers ergänzt man die Fest- 

 stellung. Im allgemeinen wird man stets solche Lösungen prüfen, die als 

 physiologische oder pathologische Flüssigkeiten oder als künsthche Extrakte 



') Anmerkung: Diese Ausführungen mehr allgemeinerer Natur gelten im wesent- 

 lichen für die ganze Gruppe der Proteine. Sie sind an dieser Stelle erwähnt, weil die 

 meisten Beobachtungen zuerst an Proteinen der Tierwelt gemacht worden sind und für 

 die Pflanzenproteine manche Verhältnisse anders liegen. Der Herausgeber. 



