Darstellung der Proteine der Tierwelt: Nicht kristallisiei-bare Proteine. Ji49 



bereits salzhaltii>- sind. Handelt es sich aber \m\ salzfreie oder sehr salz- 

 arme Lösnn^en, in welchen die sichtbare Fälhnifi' des dni'ch die Hitze 

 denaturierten Eiweißes ausl)leibt, so fügt man vor der Erhitzung- ein Salz, 

 z. B. Kochsalz, Kalinmphosphat oder Natriumsnlfat, hinzu. 



Die Proteine koagulieren bei bestimmten Koagulationstempera- 

 turen, die für einzelne Proteine spezifische Konstanz aufweisen. 



Bestimmung der Koagulationstemperatur. Man bringt die zu 

 prüfende EiweißKisung in eine mittelgroße Eprouvette. Die Höhe der Eiweiß- 

 lösung in derselben soll etwa ö — 6 cm betragen. Dieses Reagenzglas taucht 

 man in ein mit Wasser gefülltes Becherglas derart, daß der äußere Wasser- 

 spiegel das Niveau der Eiweil'dösung um weniges überragt. In die Außen- 

 flüssigkeit und in die Eiweißlösung taucht ein Thermometer. Eür gute 

 Temperaturablesungen ist es auch zweckmiißig, das Thermometer nicht in die 

 Eiweißlösung selbst, sondern in ein mit AVasser gefüUtes zweites Pteagens- 

 gias tauchen zu lassen, das ebenso wie jene die Eiweißlösung beherbergende 

 Eprouvette in das Becherglas versenkt ist. Das in diesem Wasserbad be- 

 findliche W^asser wird nun vorsichtig und langsam unter gutem Durch- 

 mischen mit einem (ilasring erwärmt, wie dies bei den Schmelzpunkts- 

 bestimmungen geschieht. 



Der Beginn der Koagulation ist an einer milchigtn Trübung erkennt- 

 hch, die mit Aveiterem Steigen der Temperatur einer absoluten Tudurch- 

 sichtigkeit der Lösung und mit beendeter Koagulation einer flockigen Ab- 

 scheidung weicht: für aUe drei Stadien der Eiweißfällung' sind die Tempei'a- 

 turen zu notieren. Desgleichen wiederholt man die Bestimmung bei schnellem 

 Erwärmen des Wasserbades und nach Eintauchen der Proteinlösung in 

 das bereits bis nahe an die Koagulationstemperatur vorgewärmte AVasserbad. 

 Man hat daran festzuhalten, daß die Koagulationstemperatur von 

 zahlreichen ^Momenten nach oben oder unten l)eeinflußt wii-d . so von der 

 Schnelligkeit des Erwärmens, dem Salzgehalt und der Pieaktion der Lösung, 

 sowie von der Konzentration des gelösten Eiweißes selbst. 



\ov allem muß im Gegensatz zu früheren Gewohnheiten, w-enn mög- 

 lich, jede gefundene Koagulationstemperatur (d. h. die Temperatur der 

 flockigen Fällung) mit einem Vermerk über den Salzgehalt der Lösung 

 und die Eiweißkonzentration versehen werden. 



2. Fällung durch konzentrierte Salpetersäure. Man unter- 

 schichtet die Eiweißlösung mit einer kleinen Menge kalter konzenti'iei-ter 

 Salpetersäure. An der Berührungsfläche l)eider Flüssigkeiten entsteht hei 

 Anwesenheit von Eiweiß ein weißer Ring- eines Niederschlags. Es ist stets 

 ratsam, diese sogenannte Hell ersehe Probe durch Schichtung: auszuführen. 

 Da es Proteine gibt, z. B. Albumosen, deren Fällung im Säureübei-schuß 

 löslich ist, so bewahrt die Schichtprobe vor L-rtümern. Andrerseits kann 

 man sich durch Umschütteln der Lösungen nachträglich noch über ein«' 

 eventueUe Löslichkeit des Präzipitats unterrichten. 



o. Auch aUe folgenden Eiweißproben durch Fällung mit M e t ;i 1 1- 

 salzen oder sogenannten Alkaloidreagenzien sind vorsichtig erst mit 



