Darstelluug der Proteine der Tierwelt: Nicht kristallisierbare Proteine. ;J51 



<ler kalten Lösung' setzt man einen Überschuß Natronlauge und dann 1 bis 

 2 Ti'opfen einer sehr verdünnten, kaum mehr gefärbten Ku])fersulfatl()SMn^. 

 Es entsteht eine blauviolette bis rotviolette Färbung. Histoue und Peptone 

 geben die Probe mit einem Stich ins liurgunderrote. Jedei' l'berschuli von 

 Kupfersulfat ist zu vermeiden, da sonst die violette Farbe verdeckt wird. 

 Es empfiehlt sich auch hier, die Kupfersulfatlösung zu überschichten und 

 eine langsame Diffusion beider Flüssigkeiten abzuwarten. 



Die Probe gilt allgemein als eindeutig für Eiweißkörper. In jüugster 

 Zeit aber sind synthetische Polypeptide dargestellt, welche diese Reaktion 

 auch geben. 



Im ^'ereiu mit der Ferrocyankaliumprobe aber ist die Biuretprobe 

 entscheidend. 



Es ist wichtig, die Biuretprobe nicht in Gegenwart größerer Mengen 

 Ammonsalze vorzunehmen, da diese die IJeaktion stören. Will uiau also 

 die Probe an Fällungen, die durch Aussalzen mit gesättigter Ammousulfat- 

 lösung gewonnen sind, vornehmen, so verwendet man starkes Alkali. Hier- 

 durch wird das x4mmonsalz zersetzt. Dem alkalischen Filtrat fügt man 

 dann 10 Tropfen einer Kupfersulfatlösung (2:100) hinzu. 



Statt Kupfersalzen kann man auch Nickelsalze verwenden und erhiUt 

 hierbei orangerote Farbe. 



2. Die folgenden Reaktionen werden durch die Anwesenheit ganz be- 

 stimmter Bausteine im Eiw^eißmolekül vermittelt. Sie gestatten also einen 

 indirekten Schluß auf die partielle Zusammensetzung und dadurch auch 

 auf die (Truppenzusammengehörigkeit der Proteine. An sich sind sie nicht 

 ftir ein Protein entscheidend, da sie auch mit jenen aus dem Protein- 

 molekül herausgelösten freien Bausteinen (Aminosäuren oder Kohlehydrat- 

 gruppen) positiv ausfallen. Da wir im Laufe biochemischer Arbeiten solchen 

 freien Substanzen nicht selten begegnen, so sind die Proben zum qualita- 

 tiven Nachweis von Eiweiß in Lösungen tierischer Sekrete oder 

 Produkte nicht geeignet. Ihr positiver Ausfall aber ist verwertbar, 

 wenn die Proben an isolierten, gereinigten, genuinen oder denaturierten Pro- 

 teinsubstanzen ausgeführt werden. Sie dienen also weniger dem Nachweis, 

 als einer ergänzenden Identifikation. 



Xanthoproteinreaktion. Man versetzt eine Lösung oder einen 

 festen Körper, den man auf Eiweiß prüfen will, niit einigen Tropfen kon- 

 zentrierter Salpetersäure und erhitzt langsam. Bei Eiweißgegenwart tritt 

 eine zitronengelbe Färbung auf, die auf Zusatz von überschüssigem Alkali 

 (NH3 oder Na OH) in eine orangerote Farbe umschlägt. 



^lan kann bei positivem Ausfall anderer Farbenreaktionen auf diese 

 Probe verzichten. Sie ist für Eiweiß nur dann eindeutig, wenn die zu prü- 

 fende Lösung nicht andere organische aromatische Substanzen enthält, die 

 gleichfalls einer Nitrierung verfallen können. 



MillonscliQ Reaktion. Man fügt zu einer Eiweißlösung etwas 

 Millomches Reagenz. (1 Teil Hg wird in 2 Teilen HNOg vom spez. Gew. 



