Darstellung- der Proteine der Tierwelt: Xiclit kristullisierbare Proteine. :'',57 



(durch Dialyse der salzhaltigen Lösung). Der Dialysenversuch kann auch 

 mit der ursprünglichen Lösung der Proteine ausgeführt werden. 



5. Feststellung der Fälll)arkeit des nun in Lösung befindlichen Proteins 

 durch Säuren oder Alkalien (NH,), d. h. ob das fragliche Protein von 

 stärker basischem oder stärker sauerem Charakter ist. Die Probe ist auch 

 an der genuinen ursprünglichen Eiweiülösung zu prüfen, ist aber erst ein- 

 deutig zu verwerten, wenn durch die Methoden der Salzfällungen Gemische 

 von Proteinen getrennt sind. Bei Fällungen ist die Reaktionsveränderung 

 mit Lackmuspapier genau und schrittweise zu kontrollieren und zugleich 

 (üc Löslichkeit in Säure- oder Alkaliüberschüssen festzustellen. 



6. Feststellung über den Schwefel und Phosphorgehalt der durch Salz- 

 fällung oder Säure- bzw. Alkahfällung isolierten Substanz. Der Bestimmung 

 mulj eine Pteinigung durch mehrfach wiederholte L-mfällung vorangehen. 



7. Feststellung über den Gehalt einer Kohlehydratgruppe oder von 

 Purinbasen in den Hydrolysenlösungen der durch Säuren zerlegten Sub- 

 stanzen. Farbenreaktionen auf Kohlehydratgruppen sind allein nicht ent- 

 scheidend. 



S. Speziaireaktionen durch Fermente (Thrombin, Lab, Pepsin. Trypsin). 



Die methodischen Hinweise für die Ausführung dieser 8 Aufgaben 

 ergeben sich zum Teil aus den vorangehenden Kapiteln, zum Teil aus den 

 Details der Darstehungen in den folgenden Absätzen und Kapiteln. Die 

 Tabelle soll nur die rasche Identifikation einer Proteingruppe ermöglichen. 

 Alle Speziaireaktionen sind in den deskriptiven Handbüchern der Biochemie 

 aufzufinden. 



Wir gehen nun zu der Besprechung der speziellen Darstellungs- 

 methoden der tierischen Proteine über. Aus praktischen Gründen ist das 

 Material zunächst so geordnet, daß erst die Methoden zur biochemischen 

 Aufarbeitung solcher Gewebsflüssigkeiten, Sekrete und Organe behandelt 

 Averden, die auf ihren Eiweißgehalt genau analysiert und untersucht sind 

 und deren Proteine das größte praktische Interesse haben. 



Die Methoden stellen zum Teil geradezu typische \'orbilder dar. nach 

 denen die LTntersuchung jeder proteinhaltigen Lösung vorgenommen wer- 

 den kann. 



L Die Eiweißkörper des Blutes. 



Im Blut kommen folgende Eiweißkörper vor: Serumalbumin, Serum- 

 globuline, Fibrinogen, Fibrinoglobulin , Serumnukleoproteid, 

 Serummukoid. 



1. Serum albumin, vgl. S. ?>;37. 



2. Serumglobulin ist der Hauptvertreter der Gruppe der Globuline. 

 Es hat die Eigenschaften dieser Proteinklasse: Unlöslichkeit in Wasser 

 (vgl. unten). Löslichkeit in verdünnten Neutral-Salzlösungen und Alkalien, Fäll- 

 barkeit durch schwache, verdünnte Säuren, Löslichkeit im Säureüberschul». 



Aus diesen wesentlichsten p]igenschaften ergeben sich die Prinzipien 

 der Serumglobuhndarstellung und Pteinigung. Man hat zwei Arten der 



