Darstelluug der I'roteiuc der Tierwelt: Nicht kristallisierliare Proteine. ;\Q1 



Fibriiio^oii liorabsiiikoii und selbst dubci noch ?> ö»/,, XaCI als Ascho 

 enthalten. Natüiiich ist aueli die Iveinheit von der Natur des Ansfi-an^s- 

 niaterials abhanuii;'. Fibiänouen aus Transsudaten ist bisher wohl noch 

 kaum oanz lecithintrei darj^estellt worden. 



Eigenschaften. Fibrinogen hat die allgemeinen Figenschaftcn der 

 (dobuline. Es ist in feuchtem Zustand elastisch, zäh, klumpig zusammen- 

 l)allen(l. Lösungsmittel sind verdünnte Salzlösungen und Alkalien. Fällungs- 

 mittel sind u. a. Kohlensäure und verdünnte Säuren sowie Neuti-alsalze. 

 Die Fällung durch Magnesiumsulfat und Kochsalz ist schon vor Halbsättignng 

 beendet. Die untere Fällungsgrenze des im Plasma gelösten Fil)rinogens 

 gegen gesättigte Ammonsulfatlösung beträgt Vö VI, die obere Sättigungs- 

 grenze 2-5— 2-7 bei Fällung von 2 ctn^ Dlutplasma in dem Gesamtvolum 

 von 10 cw3 Flüssigkeit (Plasma + Wasser + gesättigter Am., SO^-Lösung). 



Calciumchlorid erzeugt in ganz schwach alkalischer, salzfreier Lösung 

 einen Niederschlag, der in Salzen und im Überschuß des Kalksalzes löslich ist. 



Reine Fibrinogenlösungen gerinnen nicht spontan, sondern bleiben 

 tagelang flüssig. Die Koagulationstemperatur liegt bei einem Kochsalzgehalt 

 der Lösung von 5— 107o bei 52— 05», bei einem Salzgehalt unter 2Vo bei 56". 



(,>uantitativ wird es auskoaguliert durch Erwärmen auf öH" während 

 5 Minuten. Ein Fibrinogen aus Krebsblut koaguliert bei (k')». 



(>.)i, = —52-5 für Pferdefiln-inogen. (a)D = — 3(5-S für Piuderfii)rin()-en. 

 Als mittlere Zusammensetzung wird angegeben: C 52i)H, II 69, X 16-66. 

 S 1-25, 22'26Vo- lJ<?r Schwefel gehalt beträgt nach Monier PI 3% mit 

 O-LÖ^/o leicht abspaltbarem Schwefel. 



Vorkommen. Fibrinogen findet sich: im Plutplasnia. P>lutserum. 

 auch niederer Tiere, der Chvluslymphe, in einigen Trans- und Exsudaten, 

 im Knochenmark, in lymphoiden Organen und in der Vesicula seminalis 

 des ^leerschweinchens. 



Qualitativer Nachweis. Auf das A'orhandensein von Fibrinogen 

 kann überall da geschlossen werden, wo Spontangerinnungen von tierischen 

 (Gewebsflüssigkeiten vorkommen, oder wo solche Gerinnungen durch Znsatz 

 von Fibrinferment oder fermenthaltiger Flüssigkeit (frisches Blutserum) 

 zu erzielen sind. Nur die Spontangerinnung von myosinhaltigen Flüssig- 

 keiten kann zu Verwechslungen fiüiren. Für Fibrinogen entscheidet iV^v 

 Fermentversuch und die Koagulationstemperatur. 



Qualitative Probe durch P^ibrinfermentwirkung. 



Man prüft zweckmäßig so, daß man eine Probe der Gewebsflüssigkeit 

 oder eines Organextraktes in physiologischer Kochsalzlösung der Spontan- 

 gerinnung überläßt und zu einer anderen Probe eine alicpiote Menge frischen. 

 vom Fibrin durch Schlagen befreiten und filtrierten lUutsei-ums setzt (siehe 

 unten). Die Proben werden bei ;)5o während 12 Stunden belassen und 

 nachher auf das \'orhandensein von Fibrin geprüft. 



Zur Ausfühi'ung dieser an sich wenig sicheren Probe ist die Anwemlung 

 größerer Mengen Gewebsflüssigkeit (bis zu 100 cm'^) nötig. 



