Darstellung der Proteine der Tierwelt: Nicht kristallisierbare Proteine. -iö^J 



gewickelt, von dem sie leiclit mechanisch entfernt werden können. Sie 

 werden hierauf fein zerschnitten, mit lOo/oiger Kochsalzlösung- bis zum 

 Verschwinden der Biuretreaktion gewaschen, mit Wasser salzarm gewaschen 

 und bei 110° getrocknet. 



Ebenso reines Fibrin läiJt sich natürlich durch Zusatz von Fibriu- 

 ferment oder fermenthaltigem Material zu den oben beschriei)enen Fibri- 

 nogeulösungen darstellen. Es scheidet sich dann das Fibrin in feinen 

 Fäden al), die sich leicht am Glasstab fixieren lassen und dann kurz mit 

 verdünnter NaCl-Lösung oder direkt mit heißem Wasser und Alkohol und 

 Äther behandelt werden. 



Beurteilung: Keine der eben genannten IsoHerungsmethoden garan- 

 tiert die Gewinnung eines unveränderten Fibrins im strengsten chemischen 

 Sinne. Die ausgedehnten Extraktionen zur Befreiung von morphologischen 

 Elementen oder von Fermenten liedingen zumeist eine partielle Dena- 

 turierung des Fibrins oder eine Spaltung, sind also nicht absolut indifferent. 



Eigenschaften. Fibrin steht in seinen Löslichkeitsverhältnissen den 

 koagulierten Eiweißkörpern sehr nahe, unterscheidet sich aber von ihnen 

 durch seine relativ leichte Veränderlichkeit durch Salzlösungen. Die Eigen- 

 schaften der Elastizität und des physikalischen Verhaltens sind von dem 

 Aggregatzustand, d. h. von seiner Dichte außerordentlich abhängig. Mit 

 Salzbehandlung oder Alkoholbehandlung geht die Elastizität unter gleich- 

 zeitiger Schrumpfung verloren, im Kontakt mit AVasser kehrt sie partiell 

 unter Quellung wieder. In HCl oder Na OH quillt Fibrin gallertig auf. Es 

 ist sehr wahrscheinlich, daß die Änderung der äußeren physikalischen Eigen- 

 schaften die Begleit- oder Folgeerscheinung einer chemisch molekularen 

 Veränderung des Fibrins ist. 



Mittlere Elementarzusammensetzung: C 52-68, H6-83, N 16-91. SMOVo- 

 Koagulationstemperatur 75 ". 



Qualitativer Nachweis. Niederschläge in Gestalt von Fetzen oder 

 Flocken, die in Gewebsflüssigkeiten vorkommen, werden durch Aufschlemmen 

 in Wasser und Waschen mit 5 — lO^oig'^r thymolisierter Kochsal^dösung 

 von anderen Proteinen befreit. Man prüft dann das Verhalten gegen 0-1 "/o 

 Salzsäure (Quellung!) oder die leichte Verdaulichkeit durch Pepsinsalzsäure 

 (Magensaft). In der Wärme geht der Körper zum Teil in eine Lösung, 

 welche die Eiweißfarbenreaktionen gibt, über. 



4. Fibrinoglobulin galt bald als ein im Blutplasma präformiertes 

 Glol)ulin, bald als ein aus dem Fibrinogen beim Übergang in Fil)rin neben 

 diesem entstehendes Protein (Schmiedeberg , Heuhner). Mit allergi'öl.Uer 

 Wahrscheinlichkeit besteht die erstgenannte x\uffassuug zurecht (vgl. 1. c. 

 S. 364. Note 3, S. 365, Note 1 und S. 366, Note 1 ). 



Das Fibrinoglobulin findet sich im Serum. Wegen seiner gleichen 

 Eigenschaften gegen die fällende Wirkung von Kochsalz ist in allen nach 

 HaiHinnrsten aus Blutplasma bereiteten Hbrinogenlösungen das gesamte 

 Fibrinoglobidin des Plasmas enthalten. Die Trennung beider Körper mit 



Abderhalden, Handbxicli der biochemischen Arbeitsmethoden. II. 24 



