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Hilfe der Fällung- durch Xatriiimfluorid (vgl bei Fibriiiog-en) gelingt nur inso- 

 fern, als man giobidinfreies Hbrinogen darstellen kann, aber kein fibrinogen- 

 freies Globulin, da die Fallung des Fibrinogens mit NaF keine quantitative ist. 



Darstellung von Fibrinoglobulin aus Fibrinogenlösungen 

 nach Hammarsten.^) ]\lan löst das genuine Fibrinogen in verdünnter Koch- 

 salzlösung und l)ringt dasselbe durch Zusatz von Ferment oder ferment- 

 baltiger Lösung oder auch durch partielles Erwärmen auf 5(3" als Fibrin- 

 bzw. Fibrinogenkoagulat zur Ausfällung. Das Filtrat dieses Niederschlags 

 enthält das Fibrinoglobulin, das man entweder durch weiteres Erhitzen der 

 Lösung auf 64" in denaturierter oder durch Sättigen der Lösung mit 

 Kochsalz in genuiner Form zur Abscheidung bringt. Statt Kochsalz 

 kann man auch Ammonsulfat verwenden. Die P'äUungsgrenze des Fibrino- 

 giobulins liegt bei SS^/o Salzsättigung. Die Fällung wird in der für Globu- 

 line üblichen Weise gereinigt (Umfällung, Dialyse, Alkoholfällung). 



Die Darstellung aus spontan von Fibrinogen befreiten Lösungen, d. h. 

 aus Blutserum, erfolgt in ganz derselben, eben beschriebenen Weise. 



Die Elementaranalyse ergab die Werte: C 52-70, H6-98. X 16-06 Vo- 

 Koagulationstemperatur 64 — 66*'. 



Der qualitative Nachweis ergibt sich aus den hier geschilderten 

 Darstellungsmethoden. Die Koagulationstemperatur von 64 — {')'6^ ist für 

 das fibrinogenfreie Fibrinoglobulin charakteristisch, natürlich nur dann, 

 wenn die in Frage kommende Eiweißlösung frei von Muskeleiweißkörpern 

 ist. Da aber Fibrinoglobuhn stets neben Fibrinogen vorkommt, so ül)er- 

 zeugt man sich zuerst von der Anwesenheit des letzteren durch einen 

 Fermentversuch mit reinem Fibrinferment. 



5. Nukleoproteid aus Blutserum. 



Ein von Pekelharinr/ im Rinderblutserum entdecktes Nukleoproteid 

 wird heute zweckmäßig nach Angaben von Huiscan/p'-} oder von Lieher- 

 meister ^) isohert. Der Körper scheint mit einem Proteid identisch, das 

 Freund und Joachiw (1. c. S. 361, Note 1) bei der Aufteilung der Serum- 

 globuline von Mensch, Pferd und Pvind fanden und als Nukleoproteid 

 bezeichnen (vgl. hierzu Serumglobulin, S. o57f.). 



Zur Darstellung dieses Körpers müssen große Mengen Serum ver- 

 Avendet werden, da derselbe normalerweise höchstens zu 0-15 — 0-2Voo ^^ 

 ihm enthalten ist. 



1 Volumen Kinderblutserum wird mit 2 Volumen Wasser verdünnt und 

 alsdann mit verdünnter Essigsäure bis zu deutUch saurer Reaktion versetzt. 



') 0. Hammarsten, Weitere Beiträge zur Kenntnis der Fibrinbildimg. Zeitschr. f. : 



phys. Chem. Bd. 28. 8.98(1899). — Derselbe, Über die Bedeutung der löslichen ' 



Kalksalze für die Faserstoffgerinnung. Zeitschr. f. phys. Chem. Bd. 22. S. 333 (1896). — , 



Ferner Mahjs Jahresb. 1882. S. 11. " \ 



-) W. Huiscamp, tJber die Eiweißkörper der Thymusdrüse. Zeitschr. f. physiol. i 



Chem. Bd. 32. S. 191 (1901). " ' '\ 



*) G. Liebermeister, Über das Nukleoproteid des Blutserums. Hofmeisters Beiträge. , 

 Bd. 8. S. 439 (190G). 



