Darstellung der Proteiue der Tierwelt: Xiclit kristallisierbarc Proteine. ;j31 



Qualitativer Nachweis. Man beseitigt in der fraglichen Lösung' die 

 T'roteine durch Auskoagulieron. Im Filtrat, das selbst niclit reduzieren soll, 

 fällt man mit Alkohol und prüft den entstandenen Niederschlag auf den 

 Gehalt einer Kohlehydi-atgruppe. indem man ihn mit H« „iger Salzsäure 

 ;\ Stunden lang kocht und die neutralisierte Lösung mit Fchliny^chdr Lösung 

 auf Reduktion sfähigkeit prüft. 



IL Proteine des Eidotters. Man bezeichnet die Dotterproteine als 

 Vitelline. Es sind dies Eiweißkörper mit Globuliiieigenschaften. Im Gegen- 

 satz zu diesen aber sind sie durch Kochsalz nicht fällbar. Da die Vitelline 

 in der Form und Ueinheit, die wir nach den gebräuchlichen Methoden zu 

 erreichen vermögen, Phosphor enthalten, glaubte man, die \'itelline in die 

 Gruppe der Nukleoalbumine einreihen zu müssen. Da sie ferner, wie die 

 Nukleoalbumine , bei der Spaltung durch Pepsinsalzsäure oder gelinde 

 hydrolytische Agentien Paranukleine bzw. Paranukleinsäuren liefern, 

 schien diese Gruppierung zu den Nukleoalbuminen um so nu'hr be- 

 rechtigt. Es mag wohl sein, daß einige der Eiervitelliiie, vielleicht jene 

 der Fischeier, den Nukleoalbuminen nahestehen: trotzdem ist der Hinweis 

 nötig, daß die Beteiligung des Phosphors am organischen Aufbau dieser 

 Proteine noch keineswegs sichergestellt ist. Es fehlt bis heute an der 

 Methode, diese Frage im positiven oder negativen Sinn zu entscheiden, und 

 die Möglichkeit, daß der Phosphor einer Lezithin- oder Nukleoproteidverun- 

 reinigung entstammt, muß stets in Betracht gezogen werden. 



l. Darstellung von Vitellin aus Vogeleidotter (Wei/I).^) Man er- 

 schöpft den Dotter vom Hühnerei lange Zeit mit Äther. Die zurückbleibende 

 weiße Masse wird in möglichst wenig 10"/oiger Kochsalzlösung gelöst und 

 aus der filtrierten Lösung mit AVasser gefällt. Man erhält dabei einen 

 Niederschlag, den man möglichst bald (noch vor dem Absitzen) abfiltriert, 

 da er wie die Globuline sehr schnell seine Löslichkeit in Salzlösungen 

 verliert. Das Lösen in Na Cl-Lösung und Fällen mit viel Wasser wird ein 

 zweites Mal wiederholt. Zur Lösung braucht man meist nur wenige 

 Tropfen der Kochsalzlösung. Die zuletzt gefällte Masse wird mit Alkohol 

 extrahiert (zur Befreiung von Lezithin!) und mit Äther getrocknet, her 

 Körper stellt ein durch die Alkoholbehandlung sicher verändertes üoh- 

 vitelhn dar. 



Darstellung nach Levene und Älsheni.-) 



Der Eidotter wird mechanisch vom Eiweiß getrennt, mit (Umu gleichen 

 Volumen lOVoiger Na Cl-Lösung gemischt, mit Äther kräftig geschüttelt 

 und 24 Stunden stehen gelassen. Der abgeschiedene Äther wird beseitigt, 

 die Lösung erneut mit Äther geschüttelt und wieder 24 Stunden sich selbst 



') Th. Weiß, Beitrag zur Kenntnis tierischer und pflanzliclicr Eiweißkdrper. Zcitschr. 

 f. phys. (hem. Bd. 1. S. 74 (1878). 



-) P. L. Lerem' und C. Alshrrf/, Zur Chemie der Paranukleinsiinre. Zeitscli. f. pliys. 

 Chem. Bd. 31. 8. 543 (1901j. 



