Darstellung der Proteine der Tierwelt: Nicht kristallisierbare l'roteine. ;J91 



Aus der Lösung scheidet sich das Globulin beim Dialysieren meist 

 nicht aus, höchstens entsteht eine Trübung, die durch eine Spur Kochsalz 

 meder in Lösung- geht. Die Lösung fällt man mit Alkohol und trocknet 

 das gefällte Globulin in der üblichen Weise mit Alkohol und Äther. 



Die Darstellung eines reinen Globulins aus Molke, d. h. aus dem 

 Filtrat einer Käsefällung, ist nicht ratsam, da auch Anteile des Molken- 

 eiweißes oder nicht gefällte Parakaseinanteile bei einer MgSOi-Sättigung 

 mit ausfallen können. 



Der Körper scheint mit dem Serumglobuhn identisch zu sein. Koagu- 

 lationstemperatur 72" in 5 — lO'^/oiger NaCl-Lösung. 



4. Opalisin ist ein nicht globulin- oder albuminartiger Köi'per, 

 der sich in den Mutterlaugen des durch Essigsäure gefällten Kaseins von 

 Frauen-, Stuten- und Kuhmilch findet. Am reichsten ist seine Ausbeute aus 

 Frauenmilch, am geringsten aus Kuhmilch. 



Die Mengen und Eigenschaften dieses Körpers, ebenso wie die von 

 Wroblewski^) angewandte Darstellungsmethode sind so wenig präzisiert, daß 

 die Besprechung dieses atypischen Proteins hier übergangen werden darf. 



Die Eiweißkörper des Kolostrums sind nach den für die Milch 

 gültigen, oben beschriebenen Methoden darstellbar: Tiemann^), Sebelien (1. c. 

 S. ;i90, Note 1 ). Das Kolostrumkasein ist in Spuren vorhanden und mit 

 dem der Milch identisch. 



Das Kolostrumglobuün, nach der Methode von Sehdieji dargestellt, 

 scheint, nach der Elementarzusammensetzung zu scliließen (C 49*83, H T^TT, 

 X 15*28, S 1-24, C 25-88''/o)5 von dem der Milch verschieden. Indeß ist zu 

 bedenken, daß das von SeheHeu analysierte Präparat keinen Anspruch auf 

 absolute Reinheit machen kann, oder daß in dem von Ticiuann analysierten 

 Kolostrumgiobulin nur ein Globuhnanteil, etwa der wasserlösliche Anteil, 

 vorgelegen hat. (Vgl. hierzu den Absatz über die Mehrzahl der Serum- 

 globuhne.) 



^Methoden zur quantitativen Bestimmung der Proteine in 



der Milch. 



1. Bestimmung des Gesamteiweißgehaltes der Milch. Fällung 

 mit Gerbsäure: Sebelien J) Man verdünnt ö oder 10 cw^ Milch mit dem 

 ttfachen Volumen Wasser, fügt etwas physiologische Kochsalzlösung hinzu 

 und setzt nun einen Überschuß, etwa das P/ofache Volumen der ange- 

 wandten unverdünnten Mischung an Almenscher Gerbsäurelösung hinzu. 

 Diese Lösung bereitet man sich, indem man 4 g Gerbsäure in 8 cm^ 25"; oiger 



') A. Wrohlewski, Ein neuer eiweißartiger Bestandteil der Milch. Zcitschr. f. phys. 

 Chem. Bd. 26. S. 308 (1893). 



") U. TicniaiiH , Untersuchungen über die Zusammensetzung des Kolostrums mit 

 l)esonderer Berücksichtigunsr der Eiweißkörper desselben. Zeitschr. f. phvs. Chem. Bd. 25. 

 S. 363 (1898). 



^) J. Schellen , Studien über die analytische Bostimmungsweise der Eiweißkörper 

 mit besonderer Berücksichtigung der Milch. Zeitschr. f. phys. Chem. Bd. 13. S. 157 (1889). 



