Darstellung der Proteine der Tierwelt: Albuminoide. 4;;i 



mäßigen Überschuß von 0"2"'„iger Salzsäure {Cutter und Gies^). Elastische 

 Fasern {Bürger und Gies-), IJberhlei bsel von Blutgefäßen etc. werden sodann 

 in derselben Weise, wie oben für das Ossein l)eschriel)on. durch trvptische 

 Verdauung entfernt, wobei auch hier die Sehnenstücke ihr Aussehen nicht 

 verändern. Zu iMide des tryptischen Prozesses hinterbleibt nichts außer 

 Sehnenkollagen. Nun werden die Sehnenstücke in der Fleischhackmaschine 

 zerkleinert. (Dieses darf wegen des leichten Zusammenballens des Materials 

 in alkalischen Flüssigkeiten erst an dieser Stelle vorgenommen werden.) 

 Das ^laterial wird jetzt durch lang anhaltendes Waschen mit Wasser und 

 schUeßhche Dialyse von allen anhaftenden Substanzen befreit. In dieser 

 Form kann es. wie auch das beschriebene Osseokollagen . zur Darstellung 

 des betreffenden Glutins dienen. Nach sorgfältiger Elntfernung unorganischer 

 Stoffe wird das faserige Kollagen sorgfältig mit Alkoholäther und Äther 

 gewaschen und im A'akuum über Schwefelsäure getrocknet. Ks besteht 

 schließlich aus einer schneeweißen Masse sehr dünner Fasern. Das so 

 erhaltene Produkt hat angenährt dieselbe Elementarzusammensetzunu- und 

 ^'erbrennungswärme, wie das daraus dargestellte Sehnenglutin (Manning 

 und Gies^), Emmef und Gies*). 



3. Aus Sehnen läßt sich das Kollagen nach Sadikoß'^) auch gewinnen, 

 wenn man die fein zerhackten Sehneu mit schwacher Alkalilösung behandelt, 

 mit kaltem W^asser wllscht und die Masse mit einem Glasstab unter 

 Wirbelbewegungen schlägt. ^lan kann dabei die ganze Kollagenmenge um 

 den Glasstab zusammenwinden. 



4. Aus der Hornhaut des Auges erhält man das Collagen nach 

 Mörner^) in folgender Weise: Man schneidet den mit der Hornhaut 

 zusammenhängenden Teil der Sehnenhaut ab, schabt das Epithellager und 

 die JJescemetsche Haut mit einem Hornmesser ab. zerkleinert die aus 

 Grundsubstanz bestehenden Scheiben in der Fleischhackmaschine und extra- 

 hiert in schwacher Alkalilösung (0-02" Kalilauge oder 0'02—0"2Vo Ammoniak, 

 in Partien von 100 — oOO Stück) 2 — 3 Tage lang bei Zimmertemperatur. 

 Sobald die Reste bei öfterem Wechsel der Flüssigkeit keine durch Essig- 



') Cutter und Gies, The compositiou of tendoii mucoid. Anieric. Jouni. ot l'h} siol. 

 Vol. 6. p. 155 (1901). 



-) Bürger und Gies, The chemical constitueuts of tendinous tissue. Araeric. Journ. 

 of Physiol. Vol. 6. p. 219 (1901). 



■■) Manning und Gies, i'roceedings of the society for experimeutal Biology and 

 Medicine. Vol. 4. p. 160 (1907). 



■■) Emmit und Gies, Relation of Collagen and (ielatin. Proceedings of the Aniericaii 

 Society of Biological Chemistry. Vol. 1. p. 42 (1907). — Journal of Biological Chemistry. 

 Vol. 3 p. 33. (1907). — American Journal of Physiol. Vol. 19. p. 11 (1907). — Vgl. auch 

 F. Hofmeister, Über die chemische Struktur des Kollageus. Zeitschr. f. physiol. Cliem. 

 Vol. 2. p. 299—322 (1878). - Ferner: Gies, Proceedings of the American Chemical Society, 

 Biologial Section, Science. Vol. 24. p. 463 (1907). 



'") W. L. Sadikoff, Untersuchungen über tierische Leimstoffc. \. Mitteil. Zeitschr. 

 f. physiol. Chemie. Bd.48. S. 130— 139 (1906). 



^) C. Th. Mörner, Untersuchungen der Proteinsubstanzen in den lichtbrechenden 

 Medien des Auges. I. Zeitschr. f. physiol. Chemie. Bd. 18. S. 213-256 u. S. 61 — 106 (1894). 



