Darstellung der Proteine der Tierwelt: Albuminoide. 441 



einige Stunden mit Wasser von 40" C behandelt (kochendes Wasser ist zu 

 vermeiden). Nun wird die Substanz einer längeren Einwirkung von Pepsin- 

 salzsäure (0-'2°/oige Salzsäure) bei 08 — 40° und hierauf nach sorgfältiger 

 Entfernung der Säure einer Einwirkung von stark aktivem Trypsinalkali 

 (0*25'VoiS'es Soda) unterworfen. Die beiden Yerdauungsprozesse müssen über 

 eine Woche hindurch in Gegenwart von Toluol und mit mehrfach ge- 

 wechselter Verdauungsflüssigkeit vorgenommen werden. Der Rückstand wird 

 nun durch Waschen, dann durch Dialyse säurefrei gemacht und schließlich 

 am Rückflußkühler mit einem Alkoholäthergemisch extrahiert. Nach Aus- 

 waschen mit warmem Äther wird das Produkt im Exsikkator getrocknet. 

 Über die Resultate der hydrolytischen Spaltung liegen für verschiedene 

 Keratine Angaben vor. ^' -> ^' *> ^' ^) 



*) E. Fischer und Th. Dörpinghaus , Hydrolyse des Horns. Zeitschr. f. plivsiol. 

 Chem. Bd. 36. S. 462 (1902). 



-) E. Abderhalden und Ä. Voitinovici, Hydrolyse des Keratins aus Hörn und Wolle. 

 Ibid. Bd. 52. S. 348 (1907). 



^) E. Abderhalden und E. R. Le Count , Die Monoaminsäuren des Keratins aus 

 Gänsefedern. Ibid. Bd. 46. S. 40 (1905). 



*) E. Abderhalden und H. (t. Wells, Die Monoaminsäuren des Keratins aus Pferde- 

 haaren. Ibid. Bd. 46. S. 31 (1905). 



-') E. Abderhalden und D. Fuchs, Der Gelialt verschiedener Keratinarten an Glut- 

 aminsäure. Zeitschr. f. physiol. Chem. Bd. 57. S. 339 (1908). 



^) H. Buchtala , Über das Mengenverhältnis des Cystins in verschiedenen Horn- 

 substanzeu. Zeitschr. f. physiol. Chem. Bd. 52. S. 474 (1907). 



