Allgemeine Technik und Isolierung der Monoaminosüuren. 4j^7 



Phosplionvolframsäure gefällt. Die Verbindung CiaHoßNaOß ist offenbar 

 nicht die einzige vorhandene Verbindung dieser Art. In ihrer Mutterlauge 

 scheinen sich noch andere, noch nicht genau untersuchte, homologe \^er- 

 bindungen zu befinden. 



Das 1-Tvrosin ist durch seine Schwerlöslichkeit in Was.ser charakte- 

 risiert , ferner durch verschiedene Farbeureaktionen. So färbt sich seine 

 Lösung mit Millons Reagenz intensiv i'ot. Wird Tyrosin in einigen Troiifen 

 warmer konzentrierter Schwefelsäure gelöst, die Lösung in Wasser ge- 

 gossen und mit Barvumkarbonat neutralisiert, filtriert und zu dem neu- 

 tralen Filtrat ein Tropfen neutraler Eisenchloridlösung zugesetzt, so tritt 

 eine schön violette Farbe auf (Pirias Probe). Gibt man fei'uer etwas festes 

 Tyrosin zu einigen Kubikzentimetern einer aus 1 Volumen Formalin, 4o Vo- 

 lumen Wasser und 55 Volumen konzentrierter Schwefelsäure bestehenden 

 Lösung, so erhält man beim Sieden eine Grünfärbung (DcnUjes-Mörner). 



1-Tyrosin zersetzt sich gegen 314— 318o. W "j ) = —8-64" in 2VU\s:^y 



Salzsäure und — 13-2" in 4Voiger Salzsäure. 



Isolierung des Cystins. ' ) 



Auch hier wird am besten mit rauchender Salzsäure iiydi'olysiert. 

 Das meist cbmkel gefär])te Hydrolysat wird durch Kochen mit Tierkohle 

 möglichst entfärbt und das Filtrat mit 33Voig6r Natronlauge bis zur 

 schwach sauren Reaktion versetzt. Nach längerem Stehen in der Kälte 

 tritt Kristallisation ein. km besten wartet man mehrere Tage zu uml 

 filtriert dann ab. Der Filterrückstand enthält im wesentlichen Tyrosin und 

 Cystin. Um die beiden Aminosäuren zu trennen . wird das Gemisch in 

 heißem, lOo/oigem Ammoniak gelöst, die Lösung abgt^kühlt und nun Eis- 

 essig bis zur schwach alkaüschen oder neutralen Reaktion zugegeben. Es 

 fällt zunächst Tyrosin aus. Zur Abscheidung des Cystins wird die Mutter- 

 lauge des Tyrosins mit Eisessig übersättigt. Das erhaltene Cystin daii' 

 mit Millons Reagenz keine Reaktion mehr geben. Tritt Rotfärbung ein. 

 dann muß die Abtrennung in gleicher Weise nochmals wiederholt werden. 



Isolierung des Tryptophans.'^) 



Zur Gewinnung des Tryptophans ist die Hydrolyse der Proteine mit 

 Säuren nicht geeignet. Zu seiner Darstellung verweiuiet man am besten 



') K. A. II. Moerner, C'vstin, ein Spaltungsprodukt der Ilornsubstanz. Zoitscl-.r. f. 

 physiol. Chemie. Bd. 28. S. 595 (1H9'J). — Zur Kenntnis der Bindung des Schwefels in 

 den Proteinstoffen. Ebenda, Bd. 34. S. 207 (190102). — E. Friedmann, Beiträge zur 

 Kenntnis der physiologischen Beziehungen der schwefelhaltigen Eiweißaltköniinliiige. 

 1. Mitteilung. Über die Konstitution des Cystins. Ilofnicixfcrs Beiträge. Bd. 3. S. 1 

 (1902). — Emil Abderhalden, Hydrolyse des kristallisierten Oxyhümoglobin aus l'ferde- 

 hlut. Zeitschr. f. physiol. Chemie. Bd.'ST. S. 484 (1903). 



-) F.Gotcland Hopkins and Sudncn W.Cole, A contrihution to tlie chcniistrj ol 

 Proteids. I. Preliminary study of a hitherto uudescribed product of tryptic digestion. 



