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zeigt die vorliegenden Verhältnisse folgender Versuch von Sörensen'^) über 

 den Einfluß der Proteinstoffe auf die Indikatoren. Folgende drei Lösungen 

 wurden untersucht : a) eine schwach salzsaure , etwa 2°/oige Leimlösung, 

 h) eine schwach schwefelsaure, etwa 2" o^ge Lösung von Wittepepton, 

 c) eine schwach salzsaure, etwa 2Voige Lösung von genuinem Hühnereiweiß. 



Wert vou Ph in 

 ah c 



Angewandte Meßmethode : 



Elektrometrisch 2*56 2-59 2-49 



Kolorimetrisch : 



mit Methylviolett 2-61 2-55 2-53 



„ Mauvein 2-58 2-52 2-50 



„ Benzol- azo-anilin 2-65 2-61 2*81 



„ p-Benzolsulfonsäure-azo-anilin .... 2"61 2"68 3'07 



„ Benzol-azo-benzylanilin 2*53 2-57 ^3"34 



,, p-Benzolsulfonsäure-azo-benzylanilin . 2-69 2*83 ^3*68 



„ Kongorot 3-50 3-99 55-30 



Da der Einfluß auf die Farbenänderung der Indikatoren bei dem 

 genuinen Eiweiß sich zuweilen anders als bei den Abljauprodukten 

 äußert, ist die Farbenänderung gelegenthch ein gutes Zeichen für den 

 fortschreitenden Abbau. Vermischt man z. B. 2) 4:0 on^ einer 0"57oigen 

 genuinen Hühnereiweißlösung mit 10 cti/^ 1-n-Salzsäure und versetzt das 

 Gemisch sofort mit Tropäolin 00, so nimmt die Lösung eine rote Farbe 

 an, die im Laufe von etwa einer Stunde in Gelb übergeht. Dies rührt 

 davon her, daß das gebildete Azidalbumin den Indikator in noch höherem 

 Maße bindet , als es genuines Eiweiß tut : so kann die vorschreitende 

 Azidalbuminbildung leicht verfolgt werden. — Gibt man zu der salzsauren 

 Eiweißlösung wirksame Pepsinlösung, so wird das gebildete Azidalbumin 

 in weniger kompUzierte Körper gespaltet ; die das TropäoHn nur in ge- 

 ringem Maße binden. Infolgedessen wird der Farbenwechsel von Piot zu 

 Gelb langsamer vor sich gehen und zuletzt, wenn der Pepsinabbau die 

 Oberhand gewinnt, Halt machen, wonach die Flüssigkeit nach und nach 

 wieder rot wird. ^) 



Auf Grund seiner Untersuchungen empfiehlt Sörensen folgende Indi- 

 katoren, die den Bereich der Wasserstoffionenkonzentrationen Ph von 

 0"1 bis 12'7 beherrschen, zu denen noch das neuerdings empfohlene 

 a-Naphtholphtalein*) (mit einem guten Umschlag zwischen Ph = 7-26 

 und Ph = 8*58) hinzukommt. 



*) Sörensen, 1. c. S. 217. 



^) Sörensen, 1. c. S. 219. 



^) Vgl. auch L. Michaelis und H. Davidsohn, Die isoelektrische Konstante des 

 Pepsins. Biochem. Zeitschr. 28. 1 (1910). 



*) S. P. L. Sörensen und S.Palitzsch, Über einen neuen Indikator, a-Xaphthol- 

 phtaleiu , mit Umschlag in der Nähe des Neutralpunktes. Biochem. Zeitschr. 24. 381 

 (1910). 



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