Fennente: Methoden z. iiualit. u. quant. N'erfolgnng der Fermentwirkung. 21 



diiiTh Verfolnniiii' der Tyrosinahsclicidiinii koiitrollioi-f worden. Durch 

 Filtrieren und Wjiucii des al)i>esehie(lenen Tvrosins oder Ahzenti'ifimieren 

 dieser Aminosäure in kalibrierten Köhrehen lälJt sieh hei izleichen liedin- 

 gungeii die ^lethode auch zu einer ([uantitativen t>estalten. 



e) Ferner kann man zum Nachweis trvptischer Fermente auch die 

 Spaltung- geeigneter Polypeptide nach E. Abderhalden benutzen. Den Ein- 

 tritt der Spaltung erkennt man entweder durch das Auskristallisieren schwer 

 lösUcher Aminosäuren') oder durch die Drehungsänderung im I'olarisations- 

 apparat.-) 



Füi- den ersten /weck ist sehr geeignet das (ilycyl-l-tyrosin. Man 

 versetze z.B. b cm'^ der auf Ferment zu prüfenden Lösung mit 0-2// (Uy- 

 cyl-1-tyrosin und 2 Tropfen Toluol. Nach mehrstündigem Aufenthalt im 

 Brutschrank beginnt eine Trübung aufzutreten, die nach einiger Zeit zur 

 Abscheidung der unter dem Mikroskop leicht erkennbaren Kristalle von 

 Tyrosin führt. 



Für den zweiten /weck kann man ebenfalls Glycyl-1-tyrosin verwenden 

 oder besser d-Alanyl-glycin, welches keine unlöslichen Produkte liefert und 

 klar gelöst bleil)t. Man versetze z.B. iS cm'^ der zu prüfenden klaren Flüssig- 

 keit bei spurweise alkalischer Pieaktion mit 1 y des Dipeptids , fülle die 

 ^lischung in ein Polarisationsrohr von geeigneten Dimensionen ein, lese 

 die Drehung ab und halte es im Brutschrank bei HT". In geeigneten Inter- 

 vallen, je nach dem Fermentgehalt in Minuten oder Stunden, lese man wieder 

 ab und konstatiere die Drehungsänderung. 



Bekannthch geht die heutige Auffassung dahin, in dem Trypsin ein Ge- 

 misch von PYrmenten anzunehmen, und es gibt außerdem Fermente im Darm- 

 saft, in Hefepreßsäften und an anderen Orten, welche im Gegensatz zum Pepsin 

 die gemeinsame Eigenschaft haben, daß sie bei saurer Reaktion nicht oder 

 schlechter wirken als bei alkahseher Reaktion. Man kann die einzelnen 

 P'ermente, wo sie gemischt vorkommen, nicht trennen. Mau kann somit 

 auch nur von einem Nachweis der verschiedenen Wiikungen sprechen. 

 Die proteolytische Wirkung läßt sich am schnellsten durch die Methode 

 der Serumplatten nachweisen, wobei jedoch zu bedenken ist, daß die Emp- 

 findlichkeit dieser ^lethode nur mäßig groß ist, die Spaltung von Kasein 

 ist nicht ganz auf eine Stufe damit zu setzen, weil sie, wenn auch schwach, 

 auch von den ereptischen Fermenten gegeben werden solM), welche sonst 

 nur die nicht mehr koagulablen Eiweißkörper abbauen. Der direkte Nach- 

 weis der Erepsinwirkung geschieht durch die Spaltung von Peptonen bis 



') Literatur dariiber in den einzelnen weiterhin zitierten Arheiten von Abder- 

 halden und Mitarlieitorn. 



-') E. Ahdcrluilden und .1.7/. Külkcr. Die Verwendung optisch-aktiver Polypeptide zur 

 Prüfung der Wirksamkeit proteolytischer Fermente. Zeitschr. f. phvsiol. Chem. Hd. 51. 

 S. 294 (1907). 



■') Colinheini , Umwandlungen des Eiweißes durch die Darmwand. /eitsclir. f. 

 phvsiol. Chem. Hd. 38. S. 4öl (1901); Weitere Mitt. über Erepsin. Ibidem. Bd. 35. 

 184 (1903). 



