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zum \'erschwin(leii der Biuretreaktion , der Nachweis der peptolytischen 

 Wirkimti' mit Hilfe von Glycyl-1-tyrosin usw. Kommt eine Unter scheid un, 12,- 

 der verschiedenen Fermente nicht in Frage und genügt der Nachweis 

 einer eiweißspaltenden Wirkung im allgemeinen, so ist die Kasein- 

 methode oder die Anwendung von Seidenpepton zu empfehlen. 



Soll andrerseits festgestellt werden, ob ein proteolytisches Ferment 

 mit einem zweiten identisch ist, so kann man sich unter Umständen nach 

 Abderhalden und Brahm'^) einer Methode bedienen, die am besten an dem 

 von den Autoren gewählten Beispiel erläutert Avird. Darmsaft und ebenso 

 Hef eprelisaft spalteten d-Alanyl-ghcin, und zwar wirkte Hefepreßsaft schneller. 

 Es wurde nun der Hefepreßsaft durch ^'erdiinnen so eingestellt, daß er an- 

 nähernd mit gleicher Geschwindigkeit auf eine Lösung dieses Dipeptids wirkte 

 wie der Darmsaft. Dann wurden die so vergleichbar gemachten Ferment- 

 lösungen in ihrer Wirkung auf ein anderes Substrat geprüft, und zwar auf 

 Glycyl-1-leucin. Es zeigte sich hier annähernde Gleichheit beider Ferment- 

 lösungen in der Wirkung auch auf dieses Substrat. In anderen Fällen wird es 

 gewiß möglich sein nachzuweisen, daß zwei Fermentlösungen, die auf ein 

 Substrat gleich wirken, auf ein zweites Substrat verschiedene Wirksamkeit 

 haben. In einem solchen Faü wird man die Identität der beiden Fermente 

 sicher verneinen können. 



Zur Identifizierung des Papayotins kann seine Eigenschaft benutzt 

 werden, genuines Serum bei starker Temperaturerhöhung sehr rasch ab- 

 zubauen.'-) Man gebe zu der Fermentlösung etwas ungefähr ofacli ver- 

 dünntes Blutserum oder Eieralbumin bei schwach essigsaurer Reaktion in 

 ein Keageuzglas, koche das ganze sofort langsam auf, filtriere von 

 dem Eiweißkoaguluni ab und stelle mit dem Filtrat die Biuretreaktion an. 

 Bei Gegenwart von Papayotin gibt das Filtrat noch in starken ^'erdün- 

 nungen eine sehr intensive, rote Biuretreaktion. 



Lipase wird in der Weise nachgewiesen, daß man sie auf die pjnul- 

 sion eines Neutralfettes wirken läßt und die Entstehung freier Fettsäure 

 nachweist. Unter Berücksichtigung des Umstandes, daß auch Lezithin 3) von 

 den Lipasen gespalten wird, scheint mir dieses ganz besonders geeignet, 

 weil sich sehr gleichförmige Emulsionen von großer Haltbarkeit davon her- 

 stellen lassen. Diese Emulsion wird bei den Neutralfetten dadurch herge- 

 stellt, daß das Fett mit den anderen Flüssigkeiten verrieben wird. Beim 

 Lezithin genügt es, eine abgewogene Menge desselben (Lezithin Agfa, 

 Lezithin ,,Ovo" von Merck oder Lezithol Riedel) mit der öOfachen 



*) E. Abderhalden und C. BraJim, Zur Kenntnis der fermentativen Polypeptid- 

 spaltung. YI. Mitteilung. Zeitschr. f. physiol. Chem. Bd. 57. S. 342 (1908). 



^) C. Deleseniip, H. Moiifoii und E. Fozerski, Sur la ditrestion brusque de Tovol- 

 bumine et du seruni sanguin par la papaine. Soc. de biologic. T. 60. p. 309 (19ü6j. Ferner: 

 D. Jonescu, Über eine eigenartige Verdauung des Hühner- und Serumeiweiß durch Papa: 11. 

 Biochcm. Zeitschr. Bd. 2. S. 177 (1907). 



^) Paul Mai/er, Über die Spaltung der lipoiden Substanzen durch Lipase. Biocbeni. 

 Zeitschr. Bd. 1. S.'39 (1906). 



