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Im letzteren Fall könnte das Ferment auf verschiedene Weisen wirken. 

 Entweder es entsteht zunächst d-Alanvl-giycin + Glycin; dann müßte eine 

 Zunahme der Rechtsdrehung eintreten: oder es wird zunächst d-Alanin 

 abgespalten; dann müßte eine starke Alniahme der Drehung eintreten. Es 

 zeigte sich bei A'ersuchen mit Hefepreßsaft, daß sofort eine Abnahme der 

 Drehung eintrat, es muß also zuerst das d-Alanin abgespalten worden sein. 



Ein ähnhches Schema für ein Tetrapeptid ist: 

 +300 



d-Alanyl - glycyl - glycyl - glycin 



+ 2-4" 0" 



+ 22-40 

 Schließlich muß man noch bei der Berechnung der Versuche berück- 

 sichtigen, daß oft die Fermentlösungen eine geringe Eigendrehung besitzen. 

 Diese muß in Abzug gebracht werden. 



Es wird z. B.i) O'-ibg d-Alanyl-d-alanin in 2cm^ Hefepreßsaft + 4 m?^ 

 physiologischer Cl-Xa-Lösung gelöst. 



Drehung zu Beginn — l-35o 



,. nach .") Minuten — 1-23'' 

 „ „ 15 ,. —0-990 



„ ni „ -0-60" 

 . 65 „ +0-020 

 ,, 80 „ +0-090 

 Die zu erwartende Schlußdrehung nach vollkommener Spaltung ist 

 nun, wie aus anderen Versuchen mit größeren Fermentmengen hervorgeht 

 und in fast völliger rbereinstimmung mit diesem Versuch selbst, +O-IO0. 

 Dieser Endwert kann also durch direkte Beobachtung ermittelt werden, 

 oder er kann auch unter Berücksichtigung des theoretischen Endwerts und 

 der Eigendrehung der Fermentlösung berechnet werden. Es wird also im 

 ganzen eine Drehung von — 1-35 bis +0-10o durchlaufen, zusammen also 

 1-450. Bezeichnen wir die Enddrehung als 0, so würde also der Verlauf 

 dieses Versuchs in folgender Weise umgerechnet werden müssen-): 

 Zeit in Minuten: umgerechnete Drehung: 



1-45 



5 1-33 



15 1-09 



31 0-70 



65 0-08 



80 0-01 



*) E. Abderhalden und A. H. Koelker, Die Veiwendimg optisch-aktiver Polypeptide 

 zur Prüfung der ^^■irksamkeit proteolytischer Fermente. Zeitschr. f. phys. Chcm. Bd. 51. 

 S. 294 (1907). 



") E.Abderhalden und L. Michaelis, Der Verlauf der fermeutativen Polypeptid- 

 spaltung. Zeitschr. f. physiol. Chem. Bd. 52. S. 326 (1907). 



