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M. Jacoby. 



Waren die Flaschen hinreichend lange im Brutschranke, so erfolgt 

 die Aufarbeitung in der Art, daß der Eiweißgehalt der Lösungen bestimmt 

 wird. Auf die hierbei zweckmäßig verwandten Verfahren gehen wir an 

 dieser Stelle nicht ein, hier kommt es zunächst darauf an, auseinanderzu- 

 setzen, wie die Einzelproben getrennt resp. vereint verarbeitet werden 

 müssen, um beweisende Resultate zu erzielen. Den Mittelpunkt der Ver- 

 suchsreihe bildet die Probe, in der der Lebersaft und die Eiweißkörper 

 gleichzeitig und in nicht erhitztem Zustande vereint der Verdauung aus- 

 gesetzt waren. Indem man diese Portion enteiweißt und den Stickstoff- 

 gehalt des eiweißfreieu Eiltrates bestimmt, erhält man ein Kriterium, wie- 

 viel Verdauuiigspi'odukte von Eiweißkörpern im ganzen vorhanden sind. 

 Um nun zu erfahren, wieviel davon aus der Verdauung der Lebereiweiß- 

 körper stammen, vereinigt man von den in den Brutschrank gestellten 

 Portionen je eine, die nur Lebersaft enthielt, mit einer, die nur aus Ede- 

 stin besteht, und enteiweißt das Gemenge sofort nach dem Mischen. Bei 

 dieser Kontrolle war dann die Möglichkeit der verdauenden Einwirkung des 

 Leberfermentes auf das Edestin ausgeschaltet, andrerseits die Möglichkeit 

 gesichert, Veränderungen der Leber sowohl wie des Edestins, die im Brut- 

 schrank auftreten, zur Geltung kommen zu lassen. Die Differenz der beiden 

 Versuchsreihen kann dann als Resultat der gegenseitigen Beeinflussung der 

 beiden Faktoren ausgesprochen werden. Wenn der eine Faktor ein ge- 

 reinigter Eiweißkörper wie das Edestin ist, bei dem verdauende Wirkungen 

 nicht anzunehmen sind, so kann man eine aktive Wirkung des Lebersaftes 

 resp. eines in ihm enthaltenen proteolytischen Ferments als bewiesen ansehen. 



Da die Organextrakte die in ihnen enthaltenen Eiweißkörper bei ihrer 

 nativen Reaktion verdauen, so kann man bei der Prüfung auf Proteolyse 

 gegenüber zugesetzten Eiweißsubstanzen sich zunächst auch an diese Re- 

 aktionen halten. Erzielt man negative Resultate oder will man genauer 

 feststellen, ob das vermutete Enzym der Gruppe der Pepsine oder der 

 Trypsine nahesteht, so kann man dieselben Versuche natürlich auch mit 

 abgeänderter Reaktion, also bei verschiedenen Graden der sauren oder al- 

 kalischen Reaktion wiederholen. 



Ganz bedeutend vereinfachen würde sich die L^ntersuchung auf pro- 

 teolytische Organfermente, wenn man optische und andere physikalische 

 Zustände der zugesetzten Eiweißkörper zur Erkennung der eingetretenen 

 Wirkung verwerten könnte, wenn man also untersuchen könnte, ob Fibrin- 

 flocken oder Mett^{±e Röhren gelöst werden, Rizin aufgehellt wird, Edestin 

 resp. Kasein nicht mehr ausfällbar ist. Solche Versuche würden einmal zur 

 Orientierung sehr bequem sein, dann auch für quantitative Reihenversuche 

 Bedeutung haben. Es fehlt aber bisher an brauchbaren Erfahrungen in 

 dieser Beziehung. Einigermaßen verwertbar ist zurzeit nur die Gelatine- 

 methode von Fernn. Man bereitet sich eine 5— SVoige Gelatine, der man 

 Chloroform zusetzt, und bringt davon 5 — 10 cm^ in Reagenzgläser und 

 untersucht, ob die Gelatine noch erstarrt, nachdem sie mit Organsubstanz 

 oder Organextrakten zusammen im Brutschrank gewesen war. 



