Die Formoltitration. 263 



einer verschiedenen Konzentration der Wasserstoff- oder — was auf das- 

 selbe hinausläuft — der Hydroxylioneu haben, suchte er bei der Titration 

 einen Indikator zu verwenden, dessen Umschlag einer so großen Konzen- 

 tration der Hydroxylioneu entspricht, daß der obengenannte Prozeß von 

 links nach rechts zu Ende geführt wird. Einen solchen Indikator stellt 

 das Phenolphtalein dar, wenn nicht bis zur schwach, sondern zur stark 

 roten Farbe titriert wird, oder unter Umständen noch besser dag 

 Thymolphtalein, dessen Umschlag eine noch etwas größere Konzentration 

 der Hydroxylioneu angibt. In dieser Weise gelangte er dann zu einer 

 Methode, durch welche die meisten bekannten und einigermaßen leicht zu- 

 gänglichen Aminosäuren sich mit einer Genauigkeit von 95 — 100" /o der 

 vorhandenen Mengen titrieren lassen, wenn nur immer in demselben Volum 

 gearbeitet und dafür gesorgt wird, daß stets ein genügend großer Über- 

 schuß an Formol vorhanden ist. 



Durch Untersuchungen, besonders von E. Fücher und seine Mitar- 

 beitern, über die Polypeptide ist es sehr wahrscheinlich gemacht worden, 

 daß weitaus der wesentlichste Teil des Proteinstoffmoleküls aus Amino- 

 säuren aufgebaut ist, die säureamidartig unteinander verkettet sind: 

 RCOOH -f H2NR' = RCO-HNR' + H^O. 



Bei der Proteolyse, durch welche Agenzien sie auch hervorgerufen 

 sein möge, kommt es hauptsächlich zur hydrolytischen Lösung solcher 

 Bindungen unter W^asseraufnahme. 



Von diesem Gesichtspunkt aus hat Sörensen nun die Formoltitration 

 zu einer Methode verwertet, welche den Abbau der Proteinstoffe oder die 

 Proteolyse quantitativ zu verfolgen erlaubt, und zwar weit rationeller und 

 mit einer größeren Genauigkeit, als die gewöhnlichen Fällungsmethoden 

 es ermöglichen, indem er die Fähigkeit des Formaldehyds, Amino- 

 gruppen ihren basischen Charakter zu nehmen, ohne selbst eine Säure 

 zu sein, derart benutzt, daß er durch Formolzusatz die vorhandenen, 

 bzw. durch die Proteolyse gebildeten iVminogruppen neutralisiei-t und 

 dadurch eine äquivalente Säuremenge der Titration zugänglich macht. Die 

 Differenz zwischen der zu zwei verschiedenen Zeitpunkten in irgend 

 einer in Verdauung begriffenen Flüssigkeit auf diese W>ise titrierbai-eii 

 Säuremenge wird somit ein Maß für die in dem betreffenden Intervall 

 gelösten Peptidbindungen. 



Während die Methode bei den Untersuchungen über Proteolyse als 

 eine Differenzmethode auftritt, liegt die Sache anders, wenn man den 

 augenblicklichen Gehalt einer Flüssigkeit an Aminosäuren zu bestimmen 

 wünscht. Hier handelt es sich darum, erstens andere Säuren auszuschließen, 

 und zweitens einen Nullpunkt der Titration ausfindig zu machen, das heißt 

 von einer Reaktion, oder korrekter, von einer Wasserstoffionenkonzentration 

 auszugehen, bei welcher gleich viel saure und basische Gruppen in der 

 Lösung vorhanden sind. Wenn man auf irgend eine Weise der Flüssig- 

 keit diese Reaktion zu erteilen vermag, so ersieht man gleich , daß eine 

 Bindung der Aminogruppen durch Formolzusatz eine mit denselben äqui- 



