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liclieii rrotoalbiimose, nocli aus einer aiuleroii Substanz von höherem 

 Drehiiiiiisvennöiren als die Protoalbumose. 



Zu S. 246: Eigenschaften der Proteusen. Nach F. Jj'Oiig/äa^) 

 zeigen von den aus lf'/7//- Pepton nach den Verfahren von E. F. Tick und 

 E. Zum isolierten Proteosen und Peptonen, die Heteroalbuniose, die Proto- 

 albumose, die Deuteroall)umose A, die Deuteroalbuniose B und das Pepton \\. 

 die durch Fickering und Schiff verbesserte ./. GnczdasohQ Reaktion, weiche 

 hingegen weder von der Deuteroalbuniose C noch vom Pepton A noch von 

 der Harnsäure, von den l^urinbasen. vom Urobilin usw. gegeben wird, l'm 

 diese Pieaktion anzustellen, vermischt man gleiche Mengen von flüssigem 

 Ammoniak und von ö^/oiger Nickelsulfatlösung. Das so erhaltene Reagens 

 hat eine bläuliche Farbe. Es ist keineswegs beständig und muß stets frisch 

 bereitet werden. Man fügt einen Tropfen des Reagens zur vorher mittelst 

 Kalilauge oder Natronlauge alkalisch gemachten zu untersuchenden Elüssig- 

 keit. Jiei (Gegenwart der oben erwähnten Proteosen und Peptone entsteht 

 sofort oder nach einigen Sekunden eine rotorange Färbung. Man erhidt diese 

 rotorange Fäi'bung fast sofort bei Anwendung der nach dem /.'. F. I'uk- 

 schen Verfahren dargestellten Proteosen (Heteroall)umose, Protoalbumose. 

 Synalbumose. Thioalbumose). Die Sieg/i-icdscheü Pepsinfibrinpeptone y. und ,i 

 geben die rotorange Färbung erst nach V2 — 1 Minute. 



Diese Proteosen und Peptone zeigen die i/rn(/e»-Aorr/.ysche Diacetyl- 

 reaktion. 



Ferrisulfat fällt einen großen Teil der Heteroalbuniose und der Proto- 

 albumose. Es trübt nur etwas die Lösungen der E. /'. P/"(7.schen Thio- 

 albumose und fällt die Synalbumose keineswegs.-) 



Zu S. 249: Nachw^eis freier Aminosäuren in N'erdauungs- 

 gemischen. Werden bei der Estermethode Proteine in absolutem Alkohol 

 aufgeschwemmt und mit Salzsäuregas behandelt, so können Aminosäuren 

 aus den Proteinen gespalten werden. Diese Spaltung erfolgt unter diesen 

 Umständen auch sehr leicht aus Proteosen und Peptonen. Andrerseits 

 kann bei unvollständiger Veresterung infolge leichter Verseifi)arkeit des 

 (ilykokollesters diese Aminosäure, falls sie nur in geringer Menge vor- 

 handen ist. der Auffindung leicht entgehen. P>ei Gemischen von Proteinen, 

 von ihren Spaltprodukteii (Proteosen. Peptone, Polypeptide) und von Amino- 

 säuren, wie dies in den Verdauungslösungen meistens der Fall ist, oder 

 selbst bei Anwendung leicht spaltbarer Polypeptide allein, darf man die 

 Estermethode zum Nachweis freier Aminosäuren nur äußerst vorsichtig 

 benutzen mit allen erforderlichen Kautelen, d. h. unter fortwährender 



') F. D'ünghia, Di alciine albumosi e peptoni clie non daniio lo reazioni finora 

 ritenute caratteristichc. Riform. med. 1909. Vol. 25. Nr. 26. — L- IL Fitfipcddi, Eine 

 neue Methode zum Kachweis der Albumosen im Harn. Deutsche med. Wochenschrift. 

 Hd. -JT. S. 1890-1891 (1911). 



'-) A. Harden and D. Norris, The diacetyl reaction for proteine. Journ. of Physiol. 

 Vol. 42. p. 332—3:37 (1911). — F. Böhmanti und T). Sluiiatiiine, Zur Kenntnis der Ver- 

 liiuduugen von Ferrisalzen mit Albumosen. Biochem. Zeitschr. Bd. 42. S. 249—254 (1912). 

 — Vgl. auch die demnächst in den Arch. iut. de Phvsiol. erscheinende Arbeit von E. Zuiiz. 



